È il foglio beta-pleato la conformazione molecolare che detta la formazione della cuticola elicoidale?

Più di 100 sequenze di proteine cuticolari sono ora disponibili, ma non ci sono state analisi formali di come queste sequenze possano contribuire all’architettura elicoidale della cuticola o all’interazione di queste proteine con la chitina. Uno schema di predizione della struttura secondaria (Hamodrakas, S.J., 1988. Uno schema di predizione della struttura secondaria delle proteine per IBM PC e compatibili. CABIOS 4, 473-477) che combina sei diversi algoritmi che predicono l’alfa-elica, i beta-trefoli e i beta-giri/anelli/coil è stato usato per predire la struttura secondaria delle proteine del corion e la conferma sperimentale ha stabilito la sua utilità (Hamodrakas, S.J., 1992. Architettura molecolare dei gusci d’uovo proteici elicoidali. In: Case, S.T. (Ed.), Results and Problems in Cell Differentiation, Vol. 19, Berlin-Heidelberg, Springer Verlag, pp. 116-186 e riferimenti ivi). Abbiamo usato questo stesso schema con otto sequenze di proteine cuticolari associate a cuticole dure e diciannove da cuticole morbide. Le previsioni della struttura secondaria sono state limitate a una regione conservata di 68 aminoacidi che inizia con una preponderanza di residui idrofili e finisce con una regione di consenso di 33 aminoacidi, identificata per la prima volta da Rebers e Riddiford (Rebers, J.F., Riddiford, L.M., 1988. Struttura ed espressione di un gene della cuticola larvale di Manduca sexta omologo ai geni della cuticola di Drosophila. J. Mol. Biol. 203, 411-423). Entrambe le classi di sequenze hanno mostrato una preponderanza di foglio beta-pleato, con quattro filamenti distinti nelle proteine da cuticole ‘dure’ e tre da ‘morbide’. In entrambi i casi, la tirosina e la fenilalanina sono state trovate su una faccia del foglio, una posizione ottimale per l’interazione con la chitina. Proponiamo che questo foglio beta detti la formazione della cuticola elicoidale.