Polypeptide

Polypeptide
n., pluriel : polypeptides

Définition : Polymère d’acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques. Crédit image : CNX OpenStax

Polypeptide Définition Biologie

Qu’est-ce qu’un polypeptide ? Un polypeptide est défini comme un polymère d’acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques (figure 1).

Les polypeptides plus grands ou plus d’un polypeptide qui se produisent ensemble sont appelés des protéines. Les protéines sont des polymères d’acides aminés qui se lient souvent à de petites molécules (par exemple, des ligands, des coenzymes), à d’autres protéines ou à d’autres macromolécules (ADN, ARN, etc.) Par conséquent, les éléments constitutifs des protéines sont appelés acides aminés. Les protéines jouent un rôle essentiel dans la biologie : elles sont les éléments constitutifs des muscles, des os, des cheveux, des ongles et forment des enzymes, des anticorps, des muscles, des tissus conjonctifs, etc. Les peptides sont des chaînes plus courtes d’acides aminés (deux ou plus), ce qui les distingue des polypeptides qui sont beaucoup plus longs.

Structure des polypeptides

Un polymère produit par un organisme vivant est appelé un biopolymère. Il existe quatre grandes classes de biopolymères : (1) les polysaccharides, (2) les polypeptides, (3) les polynucléotides et (4) les acides gras. Quels polymères sont composés d’acides aminés ? Un polypeptide est une chaîne non ramifiée d’acides aminés qui sont reliés entre eux par des liaisons peptidiques. La liaison peptidique relie le groupe carboxyle d’un acide aminé au groupe amine de l’acide aminé suivant pour former un amide. Que sont les peptides ? Les polypeptides courts peuvent être nommés en fonction du nombre d’acides aminés monomères qui les composent. Par exemple, un dipeptide est un peptide composé de deux sous-unités d’acides aminés, un tripeptide est un peptide composé de trois sous-unités d’acides aminés, et un tétrapeptide est un peptide composé de quatre sous-unités d’acides aminés.

Définition des acides aminés Biologie

Les acides aminés qui composent les polypeptides contiennent un groupe amino alcalin (-NH2), un groupe carboxyle acide (-COOH) et un groupe R (chaîne latérale). Le groupe R est variable dans ses composants et est unique à chaque acide aminé. Chaque molécule d’acide aminé contient un atome de carbone (α-carbone). Dans la plupart des cas, les groupes amino et carboxyle sont attachés au carbone α (figure 2).

Définition de la liaison peptidique

Une liaison peptidique (liaison d’acide aminé) est la liaison entre les acides aminés. Elle constitue la structure primaire d’une longue chaîne polypeptidique. Les protéines sont constituées d’un ou plusieurs polypeptides qui ont interagi entre eux pour former la conformation finale, stable et fonctionnelle.

Les acides aminés peuvent être soit des acides α-aminés soit des acides β-aminés. Lorsque le groupe carboxyle et le groupe amino sont tous deux attachés au carbone central, on parle d’acides α-aminés. Dans les β-acides aminés, les groupes carboxyle et amino sont attachés à une molécule de carbone différente. La figure 3 montre un exemple d’un acide α-aminé et d’un acide β-aminé.

Il existe 21 acides aminés utilisés par les eucaryotes pour générer des protéines (synthèse protéique). Tous varient par des différences dans leurs chaînes latérales. L’homme et les autres vertébrés peuvent en fabriquer 12, que l’on appelle acides aminés non essentiels. Les 9 autres acides aminés doivent être ingérés car ils ne peuvent pas être fabriqués par l’organisme mais par d’autres organismes. Ils sont qualifiés d’acides aminés essentiels.

Jusqu’à récemment, la liste des acides aminés était composée de 20. Cependant, la sélénocystéine a été ajoutée comme 21ème acide aminé en 1986. La sélénocystéine se trouve dans certaines protéines rares chez les bactéries et les humains. Plus récemment encore, il a été suggéré de nommer la pyrrolysine comme 22e acide aminé. Cependant, la pyrrolysine n’est pas utilisée dans la synthèse des protéines humaines. Le tableau 1 présente la liste des acides aminés essentiels et non essentiels. La figure 4 illustre la structure de 21 acides aminés.

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Formation des polypeptides

La variation des chaînes latérales des groupes R modifie la chimie de la molécule d’acide aminé. La plupart des acides aminés ont des chaînes latérales qui sont non polaires (n’ont pas de pôles positifs et négatifs). D’autres ont des chaînes latérales chargées positivement ou négativement. Certains ont des chaînes latérales polaires qui ne sont pas chargées. La chimie de la chaîne latérale affecte la façon dont les acides aminés se lient entre eux lors de la formation de la structure protéique finale.

Si les acides aminés ont des chaînes latérales chargées, ils peuvent former des liaisons ioniques. Si les chaînes latérales sont hydrophobes, ils peuvent se joindre avec des interactions de van der Waals. Les acides aminés polaires peuvent se joindre avec des liaisons hydrogène. Par conséquent, les interactions entre les chaînes latérales d’une longue chaîne d’acides aminés et leur ordre dans la chaîne déterminent la manière dont la molécule de protéine est formée, c’est-à-dire l’endroit où elle se replie. De plus amples informations concernant les différentes liaisons et interactions entre les acides aminés seront abordées plus loin dans cette section.

Les protéines ont 4 niveaux de structure : la structure primaire, la structure secondaire, la structure tertiaire et la structure quaternaire.

1. Structure primaire

Qu’est-ce qu’une séquence polypeptidique ? En termes simples, les polypeptides sont des chaînes d’acides aminés. La structure primaire d’une protéine commence par la formation d’une liaison peptidique entre les acides aminés résultant en la création d’un peptide.

Qu’est-ce qu’une liaison peptidique ? Les liaisons peptidiques existent entre le groupe α-carboxyle d’un acide aminé et le groupe α-amino d’un acide aminé différent. Cela forme une structure bidimensionnelle stable avec des chaînes latérales s’étendant à partir de la chaîne polypeptidique. Cela permet aux chaînes latérales d’interagir avec d’autres molécules. Cette action de joindre des unités plus petites pour créer un polymère plus long est connue sous le nom de polymérisation. Comment se forment les liaisons peptidiques ? La réaction d’assemblage de deux acides aminés est une réaction de condensation. En effet, une molécule d’hydrogène et d’oxygène est perdue dans le groupe carboxyle d’un acide aminé, et une molécule d’hydrogène est perdue dans le groupe amino d’un autre acide aminé. Cela produit une molécule d’eau (H2O), d’où le terme de réaction de condensation.

2. Structure secondaire

La structure secondaire se forme lorsque des liaisons hydrogène apparaissent entre les atomes du squelette du polypeptide (cela n’inclut pas les chaînes latérales). Deux modèles courants découlant de pliages répétés via des liaisons hydrogène sont l’hélice α et le feuillet β-plissé.

Dans la structure secondaire de l’hélice α, la bobine est à droite, et les liaisons hydrogène se trouvent entre chaque quatrième acide aminé. L’α-kératine est un exemple de protéine composée d’hélices α. Cette protéine est présente dans les cheveux et les ongles.

La feuille β-plissée est l’autre structure secondaire commune. Elle se produit lorsque deux chaînes polypeptidiques se trouvent l’une à côté de l’autre et que des liaisons hydrogène se forment entre elles. Il existe deux types de feuillets β-plissés ; ce sont le feuillet β-plissé parallèle et le feuillet β-plissé antiparallèle. À l’extrémité d’un polypeptide, il y a soit un groupe carboxyle libre, soit un groupe amino libre.

Dans un feuillet β-plissé parallèle, les deux chaînes polypeptidiques vont dans le même sens avec le même groupe à chaque extrémité. Dans une feuille β-plissée antiparallèle, les polypeptides courent dans des directions différentes. La figure 6 illustre une feuille β-plissée antiparallèle et une hélice α.

Une structure secondaire moins connue est le β-barillet. Dans ce cas, les polypeptides sont antiparallèles les uns aux autres mais se sont également enroulés en forme de tonneau avec des liaisons hydrogène entre le premier et le dernier acide aminé (figure 7).

Bien que les liaisons hydrogène dans les acides aminés soient faibles, la combinaison de toutes les liaisons hydrogène ensemble donne à la structure une stabilité lui permettant de garder sa forme.

3. Structure tertiaire

La structure tertiaire du polypeptide est définie comme la structure tridimensionnelle. La protéine commence à se plier davantage résultant des interactions de la chaîne latérale (groupe R) dans la séquence primaire. Ceci via des liaisons hydrophobes, des liaisons hydrogène, des liaisons ioniques, des liaisons disulfures et des interactions de Van der Waals.

• Liaisons hydrophobes – chaînes latérales qui sont non polaires et les groupes hydrophobes ensemble. Elles restent à l’intérieur de la protéine laissant à l’extérieur des chaînes latérales hydrophiles qui sont en contact avec l’eau.
• Liens hydrogène – se produisent entre un atome électriquement négatif et un atome d’hydrogène qui est déjà lié à un atome électriquement négatif. Elles sont plus faibles que les liaisons covalentes et les liaisons ioniques mais plus fortes que les interactions de Van der Waals.
• Liens ioniques – un ion chargé positivement forme une liaison avec un ion chargé négativement. Ces liaisons sont plus fortes à l’intérieur d’une protéine où l’eau est exclue car l’eau peut dissocier ces liaisons.
• Interactions de Van der Waals – il s’agit d’interactions électriques entre des atomes ou des molécules proches. Ces interactions sont faibles, cependant, s’il y a un certain nombre de ces interactions dans une protéine, cela peut ajouter à sa force.
• La liaison disulfure – c’est un type de liaison covalente et c’est aussi la liaison la plus forte trouvée dans les protéines. Elle implique l’oxydation de 2 résidus de cystéine résultant en une liaison covalente soufre-soufre. Près d’un tiers des protéines eucaryotes synthétisées contiennent des liaisons disulfure. Ces liaisons assurent la stabilité de la protéine. La figure 8 montre les différentes liaisons impliquées dans la structure tertiaire d’une protéine.

4. Structure quaternaire

Dans la structure quaternaire, les chaînes de polypeptides commencent à interagir ensemble. Ces sous-unités protéiques se lient entre elles par des liaisons hydrogène et des interactions de van der Waals. Leur agencement permet la fonctionnalité spécifique de la protéine finale. Les changements de conformation peuvent nuire à leurs actions biologiques. L’hémoglobine est un exemple de protéine à structure quaternaire. Elle est composée de 4 sous-unités.

Il faut noter que toutes les protéines n’ont pas une structure quaternaire, de nombreuses protéines n’ont qu’une structure tertiaire comme conformation finale.

Les polypeptides sont-ils des protéines ? Dans certains cas, le mot polypeptide est utilisé de manière interchangeable avec le mot protéine. Cependant, une protéine peut être constituée de plus d’une chaîne de polypeptide, donc utiliser le terme polypeptide pour toutes les protéines n’est pas toujours correct.

Fonctions des polypeptides avec exemples

Les polypeptides et les protéines qui en résultent se retrouvent dans tout le corps. Quelle est la fonction d’un polypeptide ? Les rôles des polypeptides dépendent de leur contenu en acides aminés. Il existe plus de 20 acides aminés, et la longueur moyenne d’un polypeptide est d’environ 300 acides aminés. Ces acides aminés peuvent être disposés dans n’importe quelle séquence. Cela permet un nombre considérable de variations possibles des protéines. Cependant, toutes ces protéines n’ont pas une conformation 3D stable. Les protéines que l’on trouve dans les cellules sont non seulement stables dans leur conformation mais aussi uniques les unes par rapport aux autres.

Quels sont les exemples de polypeptides ? Les exemples les plus importants de protéines sont les transporteurs, les enzymes, les hormones et le support structurel.

Transporteurs

Il existe des transporteurs de protéines et des transporteurs de peptides. Les transporteurs de peptides se trouvent dans la famille des transporteurs de peptides (PTR). Leur fonction est d’agir comme des protéines membranaires dans une cellule pour absorber de petits peptides (di- ou tri-peptides). Il existe deux principaux types de transporteurs de peptides, PEPT1 et PEPT2. Le PEPT1 se trouve dans les cellules intestinales et facilite l’absorption des di- et tripeptides. PEPT2, quant à lui, se trouve en grande partie dans les cellules rénales et aide à la réabsorption des di- et tripeptides.

Enzymes

Les polypeptides constituent également des enzymes. Les enzymes initient (catalysent) ou accélèrent les réactions biochimiques. Ce sont des biomolécules qui aident à la synthèse ainsi qu’à la décomposition des molécules. Tous les organismes vivants utilisent des enzymes, et celles-ci sont essentielles à notre survie. On pense que les enzymes catalysent environ 4000 réactions biochimiques différentes dans la vie. Toutes les enzymes sont nommées avec la terminaison -ase. Il existe six groupes fonctionnels d’enzymes : les oxydoréductases, les transférases, les hydrolases, les lyases, les isomérases et les ligases. La lactase, par exemple, est une hydrolase qui provoque l’hydrolyse (réaction de décomposition avec l’eau) du lactose (sucre du lait) en monomères de galactose et de glucose (figure 10). La lactase est présente chez les humains et les animaux et a pour fonction de faciliter la digestion du lait. On la trouve également dans certains micro-organismes.

Hormones

Les hormones peuvent être à base de stéroïdes ou de peptides. Les hormones polypeptidiques et protéiques varient dans leur taille, certaines n’étant constituées que de quelques acides aminés alors que d’autres sont de grosses protéines. Elles sont fabriquées dans les cellules dans le réticulum endoplasmique rugueux (RER), puis se déplacent vers l’appareil de Golgi. Elles sont ensuite placées dans des vésicules jusqu’à ce qu’elles soient nécessaires/stimulées pour être sécrétées à l’extérieur de la cellule.

L’insuline est un exemple d’hormone protéique. Elle a une longueur de 51 résidus d’acides aminés et est composée de 2 chaînes polypeptidiques appelées chaîne A et chaîne B. Les cellules bêta du pancréas synthétisent cette hormone. L’insuline aide l’organisme à réguler la glycémie en éliminant l’excès de glucose dans le sang et en permettant son stockage pour une utilisation ultérieure (figure 11).

Soutien structurel

Enfin, les protéines structurelles fournissent une forme et un soutien aux organismes vivants. Par exemple, elles peuvent fournir un support dans une paroi cellulaire. On les trouve également dans le tissu conjonctif, les muscles, les os et le cartilage. L’actine est un exemple de protéine structurelle présente dans les cellules. C’est la protéine la plus abondante dans les cellules eucaryotes. Dans les cellules musculaires, elle aide à soutenir la contraction musculaire. Elle forme également le cytosquelette des cellules en les aidant à conserver leur forme. De plus, l’actine est impliquée dans la division cellulaire, la signalisation cellulaire et le mouvement des organelles.

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