Plus de 100 séquences pour les protéines cuticulaires sont maintenant disponibles, mais il n’y a pas eu d’analyses formelles de la façon dont ces séquences pourraient contribuer à l’architecture hélicoïdale de la cuticule ou à l’interaction de ces protéines avec la chitine. Un schéma de prédiction de structure secondaire (Hamodrakas, S.J., 1988. A protein secondary structure prediction scheme for the IBM PC and compatibles. CABIOS 4, 473-477) qui combine six algorithmes différents prédisant l’hélice alpha, les brins bêta et les tours/boucles/bobines bêta a été utilisé pour prédire la structure secondaire des protéines du chorion et la confirmation expérimentale a établi son utilité (Hamodrakas, S.J., 1992. Molecular architecture of helicoidal proteinaceous eggshells. In : Case, S.T. (Ed.), Results and Problems in Cell Differentiation, Vol. 19, Berlin-Heidelberg, Springer Verlag, pp. 116-186 et les références qui y figurent). Nous avons utilisé ce même schéma avec huit séquences de protéines cuticulaires associées à des cuticules dures et dix-neuf provenant de cuticules molles. Les prédictions de structure secondaire ont été limitées à une région conservée de 68 acides aminés qui commence par une prépondérance de résidus hydrophiles et se termine par une région consensus de 33 acides aminés, identifiée pour la première fois par Rebers et Riddiford (Rebers, J.F., Riddiford, L.M., 1988. Structure and expression of a Manduca sexta larval cuticle gene homologous to Drosophila cuticle genes. J. Mol. Biol. 203, 411-423). Les deux classes de séquences ont montré une prépondérance de feuillets bêta-plissés, avec quatre brins distincts dans les protéines des cuticules » dures » et trois dans celles des cuticules » molles « . Dans les deux cas, la tyrosine et la phénylalanine se trouvaient sur une face à l’intérieur d’un feuillet, un emplacement optimal pour l’interaction avec la chitine. Nous proposons que ce feuillet bêta dicte la formation de la cuticule hélicoïdale.
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