Capside

IcosaédriqueEdit

Capside icosaédrique d’un adénovirus

Numéros T de la capside du virus

La structure icosaédrique est extrêmement courante chez les virus. L’icosaèdre est constitué de 20 faces triangulaires délimitées par 12 sommets quintuples et se compose de 60 unités asymétriques. Ainsi, un virus icosaédrique est constitué de 60N sous-unités protéiques. Le nombre et la disposition des capsomères dans une capside icosaédrique peuvent être classés en utilisant le « principe de quasi-équivalence » proposé par Donald Caspar et Aaron Klug. Comme les polyèdres de Goldberg, une structure icosaédrique peut être considérée comme étant construite à partir de pentamères et d’hexamères. Les structures peuvent être indexées par deux entiers h et k, avec h ≥ 1 {\displaystyle h\geq 1}.

et k ≥ 0 {\displaystyle k\geq 0}

; la structure peut être considérée comme faisant h pas depuis le bord d’un pentamère, tournant de 60 degrés dans le sens inverse des aiguilles d’une montre, puis faisant k pas pour atteindre le pentamère suivant. Le nombre de triangulation T pour la capside est défini comme suit : T = h 2 + h ⋅ k + k 2 {\displaystyle T=h^{2}+h\cdot k+k^{2}}

Dans ce schéma, les capsides icosaédriques contiennent 12 pentamères plus 10(T – 1) hexamères. Le nombre T est représentatif de la taille et de la complexité des capsides. Des exemples géométriques pour de nombreuses valeurs de h, k et T peuvent être trouvés à List of geodesic polyhedra and Goldberg polyhedra.

De nombreuses exceptions à cette règle existent : Par exemple, les polyomavirus et les papillomavirus ont des pentamères au lieu d’hexamères en positions hexavalentes sur un réseau quasi-T=7. Les membres de la lignée des virus à ARN double brin, notamment les réovirus, les rotavirus et le bactériophage φ6, ont des capside constituées de 120 copies de la protéine de capside, ce qui correspond à une capside « T=2 », ou sans doute à une capside T=1 avec un dimère dans l’unité asymétrique. De même, de nombreux petits virus ont une capside pseudo-T=3 (ou P=3), qui est organisée selon un réseau T=3, mais avec des polypeptides distincts occupant les trois positions quasi-équivalentes

Les nombres T peuvent être représentés de différentes manières, par exemple T = 1 ne peut être représenté que comme un icosaèdre ou un dodécaèdre et, selon le type de quasi-symétrie, T = 3 peut être présenté comme un dodécaèdre tronqué, un icosidodécaèdre ou un icosaèdre tronqué et leurs duaux respectifs un triakis icosaèdre, un triacontaèdre rhombique ou un pentakis dodécaèdre.

ProlateEdit

La structure prolate d’une tête typique sur un bactériophage

Un icosaèdre allongé est une forme commune pour les têtes des bactériophages. Une telle structure est composée d’un cylindre avec un capuchon à chaque extrémité. Le cylindre est composé de 10 faces triangulaires allongées. Le nombre Q (ou Tmid), qui peut être un entier positif quelconque, spécifie le nombre de triangles, composés de sous-unités asymétriques, qui constituent les 10 triangles du cylindre. Les capsules sont classées par le numéro T (ou Tend).

La bactérie E. coli est l’hôte du bactériophage T4 qui possède une structure de tête prolate. La protéine gp31 codée par le bactériophage semble être fonctionnellement homologue à la protéine chaparone GroES de E. coli et capable de se substituer à elle dans l’assemblage des virions du bactériophage T4 au cours de l’infection. Comme GroES, gp31 forme un complexe stable avec la chaperonine GroEL qui est absolument nécessaire pour le repliement et l’assemblage in vivo de la protéine de capside majeure du bactériophage T4, gp23.

HelicalEdit

Modèle 3D d’une structure de capside hélicoïdale d’un virus

De nombreux virus végétaux en forme de bâtonnet et filamenteux ont des capside à symétrie hélicoïdale. La structure hélicoïdale peut être décrite comme un ensemble de n hélices moléculaires 1-D reliées par une symétrie axiale n-fois. Les transformations hélicoïdales sont classées en deux catégories : les systèmes hélicoïdaux unidimensionnels et bidimensionnels. La création d’une structure hélicoïdale complète repose sur un ensemble de matrices de translation et de rotation qui sont codées dans la banque de données des protéines. La symétrie hélicoïdale est donnée par la formule P = μ x ρ, où μ est le nombre d’unités structurelles par tour de l’hélice, ρ est l’élévation axiale par unité et P est le pas de l’hélice. La structure est dite ouverte en raison de la caractéristique selon laquelle tout volume peut être enfermé en faisant varier la longueur de l’hélice. Le virus hélicoïdal le plus connu est le virus de la mosaïque du tabac. Ce virus est une molécule unique d’ARN à brin (+). Chaque protéine d’enveloppe située à l’intérieur de l’hélice lie trois nucléotides du génome de l’ARN. Les virus de la grippe A diffèrent en ce qu’ils comprennent plusieurs ribonucléoprotéines, la protéine NP virale organise l’ARN en une structure hélicoïdale. La taille est également différente ; le virus de la mosaïque du tabac possède 16,33 sous-unités protéiques par tour d’hélice, tandis que le virus de la grippe A possède une boucle de queue de 28 acides aminés.

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