Polipéptido

Polipéptido
n., plural: polipéptidos

Definición: Un polímero de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Crédito de la imagen: CNX OpenStax

Definición de polipéptido Biología

¿Qué son los polipéptidos? Un polipéptido se define como un polímero de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos (Figura 1).

Los polipéptidos más grandes o más de un polipéptido que aparecen juntos se denominan proteínas. Las proteínas son polímeros de aminoácidos que a menudo se unen a pequeñas moléculas (por ejemplo, ligandos, coenzimas), a otras proteínas o a otras macromoléculas (ADN, ARN, etc.). Las proteínas desempeñan un papel vital en la biología, ya que son los componentes básicos de los músculos, los huesos, el cabello y las uñas, y también forman enzimas, anticuerpos, músculos, tejido conectivo y mucho más. Los péptidos son cadenas más cortas de aminoácidos (dos o más), lo que los distingue de los polipéptidos que son mucho más largos.

Estructura de los polipéptidos

Un polímero producido por un organismo vivo se llama biopolímero. Hay cuatro clases principales de biopolímeros: (1) polisacáridos, (2) polipéptidos, (3) polinucleótidos y (4) ácidos grasos. ¿Qué polímeros están compuestos por aminoácidos? Un polipéptido es una cadena no ramificada de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. El enlace peptídico une el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del siguiente aminoácido para formar una amida. ¿Qué son los péptidos? Los polipéptidos cortos pueden denominarse en función del número de aminoácidos monoméricos que los componen. Por ejemplo, un dipéptido es un péptido formado por dos subunidades de aminoácidos, un tripéptido es un péptido formado por tres subunidades de aminoácidos, y el tetrapéptido es un péptido formado por cuatro subunidades de aminoácidos.

Definición de aminoácido Biología

Los aminoácidos que componen los polipéptidos contienen un grupo amino alcalino (-NH2), un grupo carboxilo ácido (-COOH) y un grupo R (cadena lateral). El grupo R es variable en sus componentes y es único en cada aminoácido. Cada molécula de aminoácido contiene un átomo de carbono (α-carbono). En la mayoría de los casos, los grupos amino y carboxilo están unidos al α-carbono (figura 2).

Definición de enlace peptídico

Un enlace peptídico (enlace aminoácido) es la unión entre aminoácidos. Esto forma la estructura primaria de una larga cadena polipeptídica. Las proteínas están formadas por uno o varios polipéptidos que han interactuado entre sí para formar la conformación final, estable y funcional.

Los aminoácidos pueden ser α-aminoácidos o β-aminoácidos. Cuando tanto el grupo carboxilo como el amino están unidos al carbono central, se conocen como α-aminoácidos. En los β-aminoácidos, los grupos carboxilo y amino están unidos a una molécula de carbono diferente. La figura 3 muestra un ejemplo de un α-aminoácido y un β-aminoácido.

Hay 21 aminoácidos utilizados por los eucariotas para generar proteínas (síntesis de proteínas). Todos varían por diferencias en sus cadenas laterales. Los seres humanos y otros animales vertebrados pueden fabricar 12 de ellos, que se denominan aminoácidos no esenciales. Los 9 aminoácidos restantes deben ser ingeridos, ya que no pueden ser producidos por el cuerpo, sino por otros organismos. Estos se denominan aminoácidos esenciales.

Hasta hace poco, la lista de aminoácidos estaba compuesta por 20. Sin embargo, la selenocisteína se añadió como el aminoácido número 21 en 1986. La selenocisteína se encuentra en algunas proteínas raras en las bacterias y en los seres humanos. Más recientemente, se sugirió que la pirrolisina fuera el 22º aminoácido. Sin embargo, la pirrolisina no se utiliza en la síntesis de proteínas humanas. La tabla 1 muestra las listas de aminoácidos esenciales y no esenciales. La figura 4 ilustra la estructura de los 21 aminoácidos.

Formación de polipéptidos

La variación de las cadenas laterales del grupo R altera la química de la molécula de aminoácidos. La mayoría de los aminoácidos tienen cadenas laterales que son no polares (no tienen polos positivos y negativos). Otros tienen cadenas laterales cargadas positiva o negativamente. Algunos tienen cadenas laterales polares sin carga. La química de la cadena lateral afecta al modo en que los aminoácidos se unen al formar la estructura final de la proteína.

Si los aminoácidos tienen cadenas laterales cargadas, pueden formar enlaces iónicos. Si las cadenas laterales son hidrofóbicas, pueden unirse con interacciones de van der Waals. Los aminoácidos polares pueden unirse con enlaces de hidrógeno. Por tanto, las interacciones de las cadenas laterales de una cadena larga de aminoácidos y su orden en la cadena determinan cómo se forma la molécula de proteína, es decir, dónde se pliega. Más adelante en esta sección se tratará más información sobre los diferentes enlaces e interacciones entre los aminoácidos.

Las proteínas tienen 4 niveles de estructura: la estructura primaria, la estructura secundaria, la estructura terciaria y la estructura cuaternaria.

1. Estructura primaria Estructura primaria

¿Qué es una secuencia polipeptídica? En términos simples, los polipéptidos son cadenas de aminoácidos. La estructura primaria de una proteína comienza con la formación de un enlace peptídico entre aminoácidos que da lugar a la creación de un péptido.

¿Qué es un enlace peptídico? Los enlaces peptídicos existen entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino de otro aminoácido. Esto forma una estructura bidimensional estable con cadenas laterales que se extienden fuera de la cadena polipeptídica. Esto permite que las cadenas laterales interactúen con otras moléculas. Este acto de unir unidades más pequeñas para crear un polímero más largo se conoce como polimerización. ¿Cómo se forman los enlaces peptídicos? La reacción de unión de dos aminoácidos es una reacción de condensación. Esto se debe a que se pierde una molécula de hidrógeno y oxígeno del grupo carboxilo de un aminoácido, y se pierde una molécula de hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido. Esto produce una molécula de agua (H2O), de ahí el término reacción de condensación.

2. Estructura secundaria

La estructura secundaria se forma cuando surgen enlaces de hidrógeno entre los átomos del esqueleto del polipéptido (esto no incluye las cadenas laterales). Dos patrones comunes que surgen del plegado repetido a través del enlace de hidrógeno son la α-hélice y la hoja β-plegada.

En la estructura secundaria de la α-hélice, la bobina es diestra, y los enlaces de hidrógeno se encuentran entre cada cuarto aminoácido. La α-queratina es un ejemplo de una proteína compuesta por α-hélices. Esta proteína se encuentra en el pelo y las uñas.

La hoja β-plegada es la otra estructura secundaria común. Se produce cuando dos cadenas polipeptídicas se encuentran una al lado de la otra y se forman enlaces de hidrógeno entre ellas. Hay dos tipos de hojas β-plegadas; son la hoja β-plegada paralela y la hoja β-plegada antiparalela. En el extremo de un polipéptido hay un grupo carboxilo libre o un grupo amino libre.

En una hoja β-plegada paralela, las dos cadenas polipeptídicas van en la misma dirección con el mismo grupo en cada extremo. En una lámina β-plegada antiparalela, los polipéptidos van en direcciones diferentes. La figura 6 ilustra una lámina β-plegada antiparalela y una α-hélice.

Una estructura secundaria menos conocida es el barril β. En este caso, los polipéptidos discurren antiparalelos entre sí, pero también se han enrollado en forma de barril con enlaces de hidrógeno entre el primer y el último aminoácido (figura 7).

Aunque los enlaces de hidrógeno en los aminoácidos son débiles, la combinación de todos los enlaces de hidrógeno juntos da estabilidad a la estructura permitiéndole mantener su forma.

3. Estructura terciaria

La estructura terciaria del polipéptido se define como la estructura tridimensional. La proteína comienza a plegarse aún más como resultado de las interacciones de la cadena lateral (grupo R) en la secuencia primaria. Esto se produce a través de enlaces hidrofóbicos, enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos, enlaces de disulfuro e interacciones de Van der Waals.

• Enlaces hidrofóbicos: cadenas laterales que son no polares y los grupos hidrofóbicos juntos. Permanecen en el interior de la proteína dejando las cadenas laterales hidrofílicas en el exterior que están en contacto con el agua.
• Enlaces de hidrógeno – se producen entre un átomo eléctricamente negativo y un átomo de hidrógeno que ya está unido a un átomo eléctricamente negativo. Son más débiles que los enlaces covalentes y los enlaces iónicos, pero más fuertes que las interacciones de Van der Waals.
• Enlaces iónicos: un ion con carga positiva forma un enlace con un ion con carga negativa. Estos enlaces son más fuertes en el interior de una proteína donde el agua está excluida ya que el agua puede disociar estos enlaces.
• Interacciones de Van der Waals – se refiere a las interacciones eléctricas entre átomos o moléculas cercanas. Estas interacciones son débiles, sin embargo, si hay un número de estas interacciones en una proteína, se puede añadir a su fuerza.
• Enlace disulfuro – este es un tipo de enlace covalente y también es el enlace más fuerte que se encuentra en las proteínas. Implica la oxidación de 2 residuos de cisteína que da lugar a un enlace covalente azufre-azufre. Casi un tercio de las proteínas eucariotas sintetizadas contienen enlaces disulfuro. Estos enlaces proporcionan estabilidad a la proteína. La figura 8 muestra los diferentes enlaces que intervienen en la estructura terciaria de una proteína.

4. Estructura cuaternaria

En la estructura cuaternaria, las cadenas de polipéptidos comienzan a interactuar entre sí. Estas subunidades proteicas se unen mediante enlaces de hidrógeno e interacciones de Van der Waals. Su disposición permite la funcionalidad específica de la proteína final. Los cambios de conformación pueden ser perjudiciales para sus acciones biológicas. La hemoglobina es un ejemplo de proteína con estructura cuaternaria. Está formada por 4 subunidades.

Cabe destacar que no todas las proteínas tienen una estructura cuaternaria, muchas proteínas sólo tienen una estructura terciaria como conformación final.

¿Los polipéptidos son proteínas? En algunos casos, la palabra polipéptido se utiliza indistintamente con la palabra proteína. Sin embargo, una proteína puede estar formada por más de una cadena de polipéptidos, por lo que utilizar el término polipéptido para todas las proteínas no siempre es correcto.

Funciones de los polipéptidos con ejemplos

Los polipéptidos y sus proteínas resultantes se encuentran en todo el cuerpo. ¿Cuál es la función de un polipéptido? Las funciones de los polipéptidos dependen del contenido de aminoácidos. Hay más de 20 aminoácidos y la longitud media de un polipéptido es de unos 300 aminoácidos. Estos aminoácidos pueden disponerse en cualquier secuencia. Esto permite un gran número de posibles variaciones de las proteínas. Sin embargo, no todas estas proteínas tendrían una conformación 3D estable. Las proteínas que se encuentran en las células no sólo son estables en su conformación, sino que también son únicas entre sí.

¿Cuáles son ejemplos de polipéptidos? Los ejemplos más importantes de proteínas son los transportadores, las enzimas, las hormonas y el soporte estructural.

Transportadores

Hay transportadores de proteínas y transportadores de péptidos. Los transportadores de péptidos se encuentran en la familia de los transportadores de péptidos (PTR). Su función es actuar como proteínas de membrana en una célula para captar péptidos pequeños (dipéptidos o tripéptidos). Hay dos tipos principales de transportadores de péptidos, PEPT1 y PEPT2. El PEPT1 se encuentra en las células intestinales y ayuda a la captación de dipéptidos y tripéptidos. El PEPT2, por su parte, se encuentra principalmente en las células renales y ayuda a la reabsorción de dipéptidos y tripéptidos.

Enzimas

Los polipéptidos también forman parte de las enzimas. Las enzimas inician (catalizan) o aceleran las reacciones bioquímicas. Son biomoléculas que ayudan a la síntesis y a la descomposición de las moléculas. Todos los organismos vivos utilizan enzimas y son vitales para nuestra supervivencia. Se cree que las enzimas catalizan unas 4000 reacciones bioquímicas diferentes en la vida. Todas las enzimas se denominan con la terminación -ase. Hay 6 grupos funcionales de enzimas: oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas. La lactasa, por ejemplo, es una hidrolasa que provoca la hidrólisis (reacción de descomposición con agua) de la lactosa (azúcar de la leche) en monómeros de galactosa y glucosa (figura 10). La lactasa se encuentra en los seres humanos y en los animales y tiene la función de ayudar a la digestión de la leche. También se encuentra en algunos microorganismos.

Hormonas

Las hormonas pueden estar basadas en esteroides o en péptidos. Las hormonas polipeptídicas y proteicas varían en su tamaño, ya que algunas constan de sólo unos pocos aminoácidos mientras que otras son grandes proteínas. Se fabrican en las células en el retículo endoplásmico rugoso (RER) y luego pasan al aparato de Golgi. A continuación, se colocan en vesículas hasta que son necesarias/estimuladas para su secreción fuera de la célula.

La insulina es un ejemplo de hormona proteica. Tiene 51 residuos de aminoácidos y está compuesta por 2 cadenas polipeptídicas conocidas como cadena A y cadena B. Las células beta del páncreas sintetizan esta hormona. La insulina ayuda al organismo a regular los niveles de azúcar en sangre eliminando el exceso de glucosa de la sangre y permitiendo que se almacene para su uso posterior (figura 11).

Soporte estructural

Por último, las proteínas estructurales proporcionan forma y soporte a los organismos vivos. Por ejemplo, pueden proporcionar soporte en una pared celular. También se encuentran en el tejido conectivo, los músculos, los huesos y los cartílagos. La actina es un ejemplo de proteína estructural que se encuentra en las células. Es la proteína más abundante en las células eucariotas. En las células musculares, ayudan a la contracción muscular. También forman el citoesqueleto de las células ayudándolas a mantener su forma. Además, la actina participa en la división celular, la señalización celular y el movimiento de los orgánulos.

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