¿Es la lámina beta-plegada la conformación molecular que dicta la formación de la cutícula helicoidal?

Actualmente se dispone de más de 100 secuencias de proteínas cuticulares, pero no se ha realizado ningún análisis formal de cómo estas secuencias podrían contribuir a la arquitectura helicoidal de la cutícula o a la interacción de estas proteínas con la quitina. Un esquema de predicción de la estructura secundaria (Hamodrakas, S.J., 1988. A protein secondary structure prediction scheme for the IBM PC and compatibles. CABIOS 4, 473-477) que combina seis algoritmos diferentes de predicción de hélices alfa, filamentos beta y giros/bucles/enrollamientos beta se ha utilizado para predecir la estructura secundaria de las proteínas del corion y la confirmación experimental ha establecido su utilidad (Hamodrakas, S.J., 1992. Molecular architecture of helicoidal proteinaceous eggshells. En: Case, S.T. (Ed.), Results and Problems in Cell Differentiation, Vol. 19, Berlin-Heidelberg, Springer Verlag, pp. 116-186 y referencias en él). Hemos utilizado este mismo esquema con ocho secuencias de proteínas cuticulares asociadas a cutículas duras y diecinueve de cutículas blandas. Las predicciones de la estructura secundaria se restringieron a una región conservada de 68 aminoácidos que comienza con una preponderancia de residuos hidrofílicos y termina con una región consenso de 33 aminoácidos, identificada por primera vez por Rebers y Riddiford (Rebers, J.F., Riddiford, L.M., 1988. Structure and expression of a Manduca sexta larval cuticle gene homologous to Drosophila cuticle genes. J. Mol. Biol. 203, 411-423). Ambas clases de secuencias mostraron una preponderancia de la hoja beta-plegada, con cuatro hebras distintas en las proteínas de las cutículas «duras» y tres de las «blandas». En ambos casos, la tirosina y la fenilalanina se encontraron en una cara dentro de la hoja, una ubicación óptima para la interacción con la quitina. Proponemos que esta hoja beta dicta la formación de la cutícula helicoidal.