Is beta-pleated sheet the molecular conformation that dictates formation of helicoidal cuticle?

現在、100以上のクチクラ蛋白質の配列が知られているが、これらの配列がクチクラのヘリコイド構造あるいは蛋白質とキチンとの相互作用にどのように貢献しているかについて公式な解析はなされていない。 二次構造予測スキーム（Hamodrakas, S.J., 1988. A protein secondary structure prediction scheme for the IBM PC and compatibles（IBMPCおよび互換機用のタンパク質二次構造予測スキーム）。 CABIOS 4, 473-477）は、α-ヘリックス、β-ストランド、β-ターン／ループ／コイルを予測する6種類のアルゴリズムを組み合わせて、コリオンタンパク質の二次構造を予測するために用いられ、その有用性は実験的に確認されている（Hamodrakas, S.J., 1992. ヘリコイド型タンパク質性卵殻の分子構造。 In: Case, S.T. (Ed.), Results and Problems in Cell Differentiation, Vol.19, Berlin-Heidelberg, Springer Verlag, pp.116-186 and references therein)である。 我々は、硬いクチクラに関連する8つのクチクラタンパク質配列と柔らかいクチクラからの19のクチクラタンパク質配列に対して、この同じスキームを使用しました。 二次構造の予測は、親水性残基の優勢で始まり、RebersとRiddifordによって最初に同定された33アミノ酸のコンセンサス領域で終わる保存された68アミノ酸領域に限定した(Rebers, J.F., Riddiford, L.M., 1988. Drosophila cuticle遺伝子に相同なManduca sexta幼虫キューティクル遺伝子の構造と発現。 J. Mol. Biol. 203, 411-423）。 両クラスの配列は、βプリーツシートの優勢を示し、「硬い」キューティクルからのタンパク質では4本、「柔らかい」からのタンパク質では3本の異なるストランドを有していた。 どちらの場合も、チロシンとフェニルアラニンはシート内の1つの面に存在し、これはキチンとの相互作用に最適な場所であった。 我々は、このβシートがヘリコイドキューティクルの形成を決定していることを提案する。