A rugalmas rostok (vagy sárga rostok) az extracelluláris mátrix lényeges összetevője, amely fehérjék (elasztin) kötegeiből áll, és amelyet számos különböző sejttípus, köztük fibroblasztok, endotél-, simaizom- és légúti epitélsejtek termelnek. Ezek a rostok képesek hosszuk többszörösére megnyúlni, és ellazulva energiaveszteség nélkül visszaállnak eredeti hosszukra. A rugalmas rostok közé tartozik az elasztin, az elaunin és az oxitalan.
Anatómiai terminológia
Az elasztikus szövetet a “kötőszövet tulajdonképpeni” kategóriába sorolják.
A rugalmas rostok az elasztogenezis útján képződnek, amely egy rendkívül összetett folyamat, amelyben több kulcsfontosságú fehérje, köztük a fibulin-4, fibulin-5, a látens transzformáló növekedési faktor β kötő fehérje 4 és a mikrofibrillumokhoz kapcsolódó fehérje 4 vesz részt. Ebben a folyamatban a tropoelasztint, a rugalmas rostok oldható monomer prekurzorát az elasztogén sejtek termelik és a sejtfelszínre chaperonálják. A sejtből való kiválasztódást követően a tropoelasztin koacerváció révén ~200 nm-es részecskékké asszociálódik, ami egy entropikusan vezérelt folyamat, amely a tropoelasztin hidrofób doménjei közötti kölcsönhatásokat foglalja magában, és amelyet glikozaminoglikánok, heparán és más molekulák közvetítenek. Ezek a részecskék ezután összeolvadnak, és 1-2 mikronos gömböket hoznak létre, amelyek a sejtek felszínéről lefelé haladva tovább növekednek, mielőtt fibrillin mikrofibrilláris vázra rakódnak.
A mikrofibrillumokra történő lerakódást követően a tropoelasztin a rézfüggő amino-oxidázok lizil-oxidáz és lizil-oxidáz-szerű családjának tagjai révén kiterjedt keresztkötés révén amorf elasztinná, egy rendkívül rugalmas, oldhatatlan polimerré válik, amely metabolikusan stabil az emberi élet során. Ez a két enzimcsalád a tropoelasztinban jelenlévő számos lizinmaradvánnyal reagál, hogy oxidatív deaminálás útján reaktív aldehideket és allicineket képezzen.
Ezek a reaktív aldehidek és allicinek más lizin- és allicinmaradványokkal reagálva desmosint, izodesmosint és számos más polifunkcionális keresztkötést képezhetnek, amelyek a tropoelasztin környező molekuláit egy kiterjedt keresztkötésű elasztinmátrixszá kötik össze. Ez a folyamat intramolekuláris és intermolekuláris keresztkötések változatos sorát hozza létre Ezek az egyedi keresztkötések felelősek az elasztin tartósságáért és tartósságáért. A keresztkötésű elasztin fenntartását számos fehérje végzi, köztük a liziloxidáz-szerű 1 fehérje.
Az érett rugalmas rostok egy amorf elasztin magból állnak, amelyet glikozaminoglikánok, heparán-szulfát és számos más fehérje, például mikrofibrilláris-asszociált glikoproteinek, fibrillin, fibullin és az elasztinreceptor vesz körül.
.