A béta-plezed lap az a molekuláris konformáció, amely a helikoidális kutikula kialakulását diktálja?

Jelenleg több mint 100 kutikuláris fehérje szekvenciája áll rendelkezésre, de nem készült hivatalos elemzés arról, hogy ezek a szekvenciák hogyan járulhatnak hozzá a kutikula helikoidális felépítéséhez vagy e fehérjéknek a kitinnel való kölcsönhatásához. Egy másodlagos szerkezet előrejelző séma (Hamodrakas, S.J., 1988. A protein secondary structure prediction scheme for the IBM PC and compatibles. CABIOS 4, 473-477), amely hat különböző, alfa-hélixet, béta-szálakat és béta-fordulást/hurkokat/tekercset előrejelző algoritmust kombinál, a korionfehérjék másodlagos szerkezetének előrejelzésére használták, és kísérleti megerősítéssel igazolták hasznosságát (Hamodrakas, S.J., 1992. A helikoidális fehérjeburok molekuláris felépítése. In: Case, S.T. (szerk.), Results and Problems in Cell Differentiation, Vol. 19, Berlin-Heidelberg, Springer Verlag, pp. 116-186 és az ott található hivatkozások). Ugyanezt a sémát alkalmaztuk nyolc kemény kutikulához kapcsolódó és tizenkilenc lágy kutikulából származó kutikuláris fehérje szekvenciával. A másodlagos szerkezet előrejelzését egy konzervált 68 aminosavas régióra korlátoztuk, amely a hidrofil maradékok túlsúlyával kezdődik és egy 33 aminosavas konszenzus régióval végződik, amelyet először Rebers és Riddiford azonosított (Rebers, J.F., Riddiford, L.M., 1988. Structure and expression of a Manduca sexta larval cuticle gene homologous to Drosophila cuticle genes. J. Mol. Biol. 203, 411-423). A szekvenciák mindkét osztályában túlsúlyban volt a béta-plezett lap, a “kemény” kutikulából származó fehérjékben négy, a “lágy” kutikulából származó fehérjékben három különböző szál volt. Mindkét esetben a tirozin és a fenilalanin egy lapon belül egy oldalon volt megtalálható, ami optimális hely a kitinnel való kölcsönhatáshoz. Azt javasoljuk, hogy ez a béta-lap diktálja a helikoidális kutikula kialakulását.