Parameteren EC50 er en forkortelse for “halvt maksimal effektiv koncentration”. I farmakologisk sammenhæng kan dette være den koncentration af et lægemiddel, der er nødvendig for at forårsage halvdelen af den maksimalt mulige virkning. I et bindingsforsøg er EC50 den koncentration af ligand (se Koncentrationer), ved hvilken halvdelen af målet er til stede i den bundne tilstand.
Både EC50 og Kd tjener til at kvantificere interaktioner og f.eks. sammenligne bindingsaffiniteten af forskellige ligander (se Ligand). I forbindelse med TRIC-målinger vil brugen af Kd Fit-modellen til dataevaluering give en Kd-værdi, mens brugen af Hill-modellen vil give en EC50-værdi. Se de respektive artikler for yderligere oplysninger.
Der er imidlertid en vigtig forskel: Kd er en fysisk egenskab ved interaktionen og er uafhængig af målkoncentrationen. Kd kan derfor generelt sammenlignes på tværs af teknologier, så længe de generelle interaktionsbetingelser er de samme.
Den EC50 afhænger derimod pr. definition altid af målkoncentrationen. Den måles ofte via den effekt, den inducerer, f.eks. i cellebaserede assays, og giver kun mulighed for sammenligning af ligander, der er målt i samme forsøgsopstilling. I situationer, hvor målkoncentrationen er lavere end Kd , vil Kd og EC50 have samme værdi, forudsat at interaktionen følger en 1:1-støkiometri, er ikke-samarbejdsvillig (se Cooperativitet) og bestemmes af loven om massevirkning. I situationer, hvor målkoncentrationen ligger inden for eller over Kd-værdien, kan Kd og EC50 variere betydeligt.
Eksempel
Hvis en given interaktion har en Kd-værdi på 2 nM, og målet er til stede i en koncentration på 2 µM, er det nødvendigt med en ligandkoncentration på 1 µM for at nå en tilstand, hvor halvdelen af alle målmolekyler er i den bundne tilstand. EC50 er i dette tilfælde pr. definition lig med 1 µM (500*Kd).