Parametern EC50 är en förkortning för ”halva maximala effektiva koncentrationen”. I ett farmakologiskt sammanhang kan detta vara den koncentration av ett läkemedel som är nödvändig för att orsaka hälften av den maximalt möjliga effekten. I ett bindningsexperiment är EC50 den koncentration av ligand (se Koncentrationer) vid vilken hälften av målet finns i det bundna tillståndet.
Både EC50 och Kd tjänar till att kvantifiera interaktioner och till exempel jämföra bindningsaffiniteten hos olika ligander (se Ligand). I samband med TRIC-mätningar ger användningen av Kd Fit-modellen för datautvärdering ett Kd-värde, medan användningen av Hill-modellen ger ett EC50-värde. Se respektive artiklar för mer information.
Det finns dock en viktig skillnad: Kd är en fysisk egenskap hos interaktionen och oberoende av målkoncentrationen. Kd kan därför i allmänhet jämföras mellan olika tekniker så länge de allmänna interaktionsvillkoren är desamma.
Det EC50-värdet är däremot per definition alltid beroende av målkoncentrationen. Den mäts ofta via den effekt den inducerar, t.ex. i cellbaserade tester, och tillåter endast en jämförelse av ligander som mäts i samma experimentella uppställning. I situationer där målkoncentrationen är lägre än Kd , kommer Kd och EC50 att ha samma värde, förutsatt att interaktionen följer en stökiometri 1:1, är icke-kooperativ (se Cooperativitet) och bestäms av lagen om massverkan. I situationer där målkoncentrationen ligger inom eller över Kd kan Kd och EC50 skilja sig avsevärt.
Exempel
Om en given interaktion har ett Kd-värde på 2 nM och målet finns i en koncentration på 2 µM krävs en ligandkoncentration på 1 µM för att nå ett tillstånd där hälften av alla målmolekyler befinner sig i det bundna tillståndet. Per definition uppgår EC50 till 1 µM (500*Kd) i detta fall.