Är beta-plisserad ark den molekylära konformation som dikterar bildandet av spiralformad kutikula?

Över 100 sekvenser för kutikulära proteiner finns nu tillgängliga, men det har inte gjorts några formella analyser av hur dessa sekvenser skulle kunna bidra till kutikulans spiralformade arkitektur eller till dessa proteiners växelverkan med chitin. Ett system för att förutsäga sekundärstrukturen (Hamodrakas, S.J., 1988. A protein secondary structure prediction scheme for the IBM PC and compatibles. CABIOS 4, 473-477) som kombinerar sex olika algoritmer för att förutsäga alfa-helix, beta-strängar och beta-slingor/slingor/spiraler har använts för att förutsäga sekundärstrukturen hos chorionproteiner och experimentell bekräftelse har fastställt dess användbarhet (Hamodrakas, S.J., 1992. Molekylär arkitektur hos spiralformade proteiner i äggskal. In: Case, S.T. (Ed.), Results and Problems in Cell Differentiation, Vol. 19, Berlin-Heidelberg, Springer Verlag, pp. 116-186 and references therein). Vi har använt samma schema med åtta sekvenser av kutikulära proteiner som är associerade med hårda kutiklar och nitton från mjuka kutiklar. Prognoserna för sekundärstrukturen begränsades till en konserverad region med 68 aminosyror som börjar med en övervikt av hydrofila rester och slutar med en konsensusregion med 33 aminosyror, som först identifierades av Rebers och Riddiford (Rebers, J.F., Riddiford, L.M., 1988. Struktur och uttryck av en gen för manduca sexta-larvens kutikulatur som är homolog till Drosophila-kutikulaturgenerna. J. Mol. Biol. 203, 411-423). Båda klasserna av sekvenser uppvisade en övervikt av beta-plisserat ark, med fyra distinkta strängar i proteinerna från ”hårda” kutiklar och tre från ”mjuka”. I båda fallen hittades tyrosin och fenylalanin på en sida inom ett ark, en optimal plats för interaktion med kitin. Vi föreslår att detta beta-blad dikterar bildandet av helicoidal cuticle.