Polipeptide

Polipeptide
n., plural: polipeptide

Definiție: Un polimer de aminoacizi uniți între ei prin legături peptidice. Credit imagine: CNX OpenStax

Definiția polipeptidelor Biologie

Ce sunt polipeptidele? O polipeptidă este definită ca un polimer de aminoacizi uniți între ei prin legături peptidice (figura 1).

Polipeptidele mai mari sau mai multe polipeptide care apar împreună sunt denumite proteine. Proteinele sunt polimeri de aminoacizi care se leagă adesea de molecule mici (de exemplu, liganzi, coenzime), de alte proteine sau de alte macromolecule (ADN, ARN etc.) Prin urmare, elementele constitutive ale proteinelor se numesc aminoacizi. Proteinele au un rol vital în biologie, funcționând ca elemente constitutive ale mușchilor, oaselor, părului, unghiilor, precum și formând enzime, anticorpi, mușchi, țesut conjunctiv și multe altele. Peptidele sunt lanțuri mai scurte de aminoacizi (doi sau mai mulți), ceea ce le deosebește de polipeptide, care sunt mult mai lungi.

Structura polipeptidelor

Un polimer produs de un organism viu se numește biopolimer. Există patru clase majore de biopolimeri: (1) polizaharidele, (2) polipeptidele, (3) polinucleotidele și (4) acizii grași. Ce polimeri sunt compuși din aminoacizi? O polipeptidă este un lanț nemijlocit de aminoacizi care sunt legați între ei prin legături peptidice. Legătura peptidică leagă grupa carboxil a unui aminoacid de grupa amină a aminoacidului următor pentru a forma o amidă. Ce sunt peptidele? Polipeptidele scurte pot fi denumite în funcție de numărul de aminoacizi monomerici care le compun. De exemplu, o dipeptidă este o peptidă alcătuită din două subunități de aminoacizi, o tripeptidă este o peptidă alcătuită din trei subunități de aminoacizi, iar tetrapeptida este o peptidă alcătuită din patru subunități de aminoacizi.

Definiția aminoacizilor Biologie

Aminoacizii care alcătuiesc polipeptidele conțin o grupare amino alcalină (-NH2), o grupare carboxil acidă (-COOH) și o grupare R (lanț lateral). Grupa R este variabilă în componentele sale și este unică pentru fiecare aminoacid. Fiecare moleculă de aminoacid conține un atom de carbon (α-carbon). În cele mai multe cazuri, grupările amino și carboxil sunt atașate la carbonul α (figura 2).

Definiția legăturii peptidice

O legătură peptidică (legătură de aminoacizi) este legătura dintre aminoacizi. Aceasta formează structura primară a unui lanț polipeptidic lung. Proteinele sunt alcătuite din una sau mai multe polipeptide care au interacționat împreună pentru a forma conformația finală, stabilă, de lucru.

Aminoacizii pot fi fie α-aminoacizi, fie β-aminoacizi. În cazul în care atât gruparea carboxil cât și cea amino sunt atașate la carbonul central, aceștia sunt cunoscuți ca α-aminoacizi. În cazul β-aminoacizilor, grupele carboxil și amino sunt atașate la o moleculă de carbon diferită. Figura 3 prezintă un exemplu de α-aminoacid și un β-aminoacid.

Există 21 de aminoacizi utilizați de eucariote pentru a genera proteine (sinteza proteinelor). Toți variază prin diferențe în lanțurile lor laterale. Oamenii și alte animale vertebrate pot produce 12 dintre aceștia, care sunt numiți aminoacizi neesențiali. Restul de 9 aminoacizi trebuie să fie ingerați, deoarece nu pot fi produși în organism, ci sunt produși de alte organisme. Aceștia sunt denumiți aminoacizi esențiali.

Până de curând, lista de aminoacizi era alcătuită din 20 de aminoacizi. Cu toate acestea, selenocisteina a fost adăugată ca al 21-lea aminoacid în 1986. Selenocisteina se găsește în unele proteine rare în bacterii și la om. Chiar și mai recent, s-a sugerat că pirrolizina ar trebui să fie numită cel de-al 22-lea aminoacid. Cu toate acestea, pirrolizina nu este utilizată în sinteza proteinelor umane. Tabelul 1 prezintă listele de aminoacizi esențiali și neesențiali. Figura 4 ilustrează structura celor 21 de aminoacizi.

.

.

.

.

.

Formarea polipeptidelor

Variația lanțurilor laterale ale grupării R modifică chimia moleculei de aminoacizi. Majoritatea aminoacizilor au lanțuri laterale care sunt nepolare (nu au poli pozitiv și negativ). Alții au lanțuri laterale încărcate pozitiv sau negativ. Unii au lanțuri laterale polare care nu sunt încărcate. Chimia lanțului lateral afectează modul în care aminoacizii se leagă între ei atunci când formează structura finală a proteinei.

Dacă aminoacizii au lanțuri laterale încărcate, ei pot forma legături ionice. Dacă lanțurile laterale sunt hidrofobe, aceștia se pot uni prin interacțiuni van der Waals. Aminoacizii polari se pot uni cu legături de hidrogen. Prin urmare, interacțiunile lanțurilor laterale ale unui lanț lung de aminoacizi și ordinea lor în lanț determină modul în care se formează molecula de proteină, adică locul în care se pliază împreună. Mai multe informații cu privire la diferitele legături și interacțiuni dintre aminoacizi vor fi discutate mai târziu în această secțiune.

Proteinele au 4 niveluri de structură: structura primară, structura secundară, structura terțiară și structura cuaternară.

1. Structura primară: structura primară, structura secundară, structura terțiară și structura cuaternară. Structura primară

Ce este o secvență polipeptidică? În termeni simpli, polipeptidele sunt lanțuri de aminoacizi. Structura primară a unei proteine începe cu formarea legăturii peptidice între aminoacizi, ceea ce duce la crearea unei peptide.

Ce este o legătură peptidică? Legăturile peptidice există între grupa α-carboxil a unui aminoacid și grupa α-amino a unui alt aminoacid. Aceasta formează o structură bidimensională stabilă cu lanțuri laterale care se extind din lanțul polipeptidic. Acest lucru permite lanțurilor laterale să interacționeze cu alte molecule. Acest act de îmbinare a unităților mai mici pentru a crea un polimer mai lung este cunoscut sub numele de polimerizare. Cum se formează legăturile peptidice? Reacția de îmbinare a doi aminoacizi este o reacție de condensare. Acest lucru se datorează faptului că o moleculă de hidrogen și oxigen este pierdută din grupul carboxil al unui aminoacid, iar o moleculă de hidrogen este pierdută din grupul amino al altui aminoacid. Aceasta produce o moleculă de apă (H2O), de unde și termenul de reacție de condensare.

2. Structura secundară

Structura secundară se formează atunci când apar legături de hidrogen între atomii din coloana vertebrală a polipeptidei (aceasta nu include lanțurile laterale). Două modele comune care apar din plierea repetată prin intermediul legăturii de hidrogen sunt α-helixul și foaia β-plecată.

În structura secundară α-helix, spirala este dreptace, iar legăturile de hidrogen se găsesc între fiecare al patrulea aminoacid. α-keratina este un exemplu de proteină compusă din α-helixuri. Această proteină se găsește în păr și unghii.

Foița β-pleată este cealaltă structură secundară comună. Aceasta apare atunci când două lanțuri polipeptidice se află unul lângă celălalt și se formează legături de hidrogen între ele. Există două tipuri de foițe β-pletate; acestea sunt foaia β-pletată paralelă și foaia β-pletată antiparalelă. La capătul unei polipeptide, există fie o grupare carboxilică liberă, fie o grupare amino liberă.

Într-o foaie β-pletată paralelă, cele două lanțuri polipeptidice se desfășoară în aceeași direcție, cu aceeași grupare la fiecare capăt. Într-o foaie β-plecată antiparalelă, polipeptidele se deplasează în direcții diferite. Figura 6 ilustrează o foaie β-pleată antiparalelă și un α-helix.

O structură secundară mai puțin cunoscută este β-barilul. În acest caz, polipeptidele se desfășoară antiparalel unul față de celălalt, dar s-au și înfășurat în formă de butoi cu legături de hidrogen între primul și ultimul aminoacid (figura 7).

Deși legăturile de hidrogen din aminoacizi sunt slabe, combinația tuturor legăturilor de hidrogen împreună conferă stabilitate structurii, permițându-i să își păstreze forma.

3. Structura terțiară

Structura terțiară a polipeptidei este definită ca fiind structura tridimensională. Proteina începe să se plieze în continuare ca urmare a interacțiunilor lanțului lateral (gruparea R) din secvența primară. Aceasta se realizează prin intermediul legăturilor hidrofobe, legăturilor de hidrogen, legăturilor ionice, legăturilor disulfidice și interacțiunilor Van der Waals.

• Legături hidrofobe – lanțuri laterale care sunt nepolare și grupurile hidrofobe împreună. Acestea rămân în interiorul proteinei, lăsând la exterior lanțurile laterale hidrofile care sunt în contact cu apa.
• Legături de hidrogen – apar între un atom negativ din punct de vedere electric și un atom de hidrogen care este deja legat de un atom negativ din punct de vedere electric. Ele sunt mai slabe decât legăturile covalente și legăturile ionice, dar mai puternice decât interacțiunile Van der Waals.
• Legături ionice – un ion încărcat pozitiv formează o legătură cu un ion încărcat negativ. Aceste legături sunt mai puternice în interiorul unei proteine, unde apa este exclusă, deoarece apa poate disocia aceste legături.
• Interacțiuni Van der Waals – se referă la interacțiuni electrice între atomi sau molecule apropiate. Aceste interacțiuni sunt slabe, cu toate acestea, dacă există un număr de astfel de interacțiuni într-o proteină, se poate adăuga la rezistența acesteia.
• Legătura disulfură – aceasta este un tip de legătură covalentă și este, de asemenea, cea mai puternică legătură găsită în proteine. Implică oxidarea a 2 reziduuri de cisteină rezultând o legătură covalentă sulf-sulfură. Aproape o treime din proteinele eucariote sintetizate conțin legături disulfidice. Aceste legături asigură stabilitatea proteinei. În figura 8 sunt prezentate diferitele legături implicate în structura terțiară a unei proteine.

4. Structura cuaternară

În structura cuaternară, lanțurile de polipeptide încep să interacționeze între ele. Aceste subunități proteice se leagă între ele prin legături de hidrogen și interacțiuni van der Waals. Aranjamentul lor permite funcționalitatea specifică a proteinei finale. Modificările de conformație pot fi în detrimentul acțiunilor lor biologice. Hemoglobina este un exemplu de proteină cu o structură cuaternară. Ea este alcătuită din 4 subunități.

Este de remarcat faptul că nu toate proteinele au o structură cuaternară, multe proteine au doar o structură terțiară ca și conformație finală.

Polipeptidele sunt proteine? În unele cazuri, cuvântul polipeptidă este utilizat în mod interschimbabil cu cuvântul proteină. Cu toate acestea, o proteină poate fi formată din mai mult de 1 lanț de polipeptidă, astfel încât utilizarea termenului polipeptidă pentru toate proteinele nu este întotdeauna corectă.

Funcțiile polipeptidelor cu exemple

Polipeptidele și proteinele care rezultă din acestea se găsesc în tot corpul. Care este funcția unei polipeptide? Rolurile polipeptidelor depind de conținutul de aminoacizi. Există peste 20 de aminoacizi, iar lungimea medie a unei polipeptide este de aproximativ 300 de aminoacizi. Acești aminoacizi pot fi aranjați în orice secvență dată. Acest lucru permite un număr masiv de variații posibile ale proteinelor. Cu toate acestea, nu toate aceste proteine ar avea o conformație 3D stabilă. Proteinele care se găsesc în celule nu sunt doar stabile în conformația lor, ci și unice unele față de altele.

Care sunt exemple de polipeptide? Cele mai importante exemple de proteine sunt transportatorii, enzimele, hormonii și suportul structural.

Transportori

Există transportatori de proteine și transportatori de peptide. Transportatorii de peptide se găsesc în familia transportatorilor de peptide (PTR). Funcția lor este de a acționa ca proteine membranare într-o celulă pentru a prelua peptide mici (di- sau tri-peptide). Există 2 tipuri principale de transportatori de peptide, PEPT1 și PEPT2. PEPT1 se găsește în celulele intestinale și ajută la absorbția di- și tripeptidelor. PEPT2, pe de altă parte, se găsește în mare parte în celulele renale și ajută la reabsorbția di- și tripeptidelor.

Enzimele

Polipeptidele alcătuiesc, de asemenea, enzimele. Enzimele inițiază (catalizează) sau accelerează reacțiile biochimice. Ele sunt biomolecule care ajută atât la sinteza, cât și la descompunerea moleculelor. Toate organismele vii folosesc enzime, iar acestea sunt vitale pentru supraviețuirea noastră. Se crede că enzimele catalizează aproximativ 4000 de reacții biochimice diferite în viață. Toate enzimele sunt denumite cu terminația -ase. Există 6 grupe funcționale de enzime: oxidoreductaze, transferaze, hidrolaze, liaze, izomeraze și ligaze. Lactaza, de exemplu, este o hidrolază care determină hidroliza (reacție de descompunere cu apă) a lactozei (zahărul din lapte) în monomeri de galactoză și glucoză (figura 10). Lactaza se găsește la om și la animale și are rolul de a ajuta la digestia laptelui. Se găsește, de asemenea, în unele microorganisme.

Hormoni

Hormonii pot fi fie pe bază de steroizi, fie pe bază de peptide. Hormonii polipeptidici și proteici variază în ceea ce privește dimensiunea lor, unii fiind compuși din doar câțiva aminoacizi, în timp ce alții sunt proteine mari. Ei sunt produși în celule în reticulul endoplasmatic dur (RER) și apoi se deplasează în aparatul Golgi. Ei sunt apoi plasați în vezicule până când sunt necesari/stimulați pentru a fi secretați în afara celulei.

Insulina este un exemplu de hormon proteic. Are o lungime de 51 de reziduuri de aminoacizi și este compusă din 2 lanțuri polipeptidice cunoscute sub numele de lanțul A și lanțul B. Celulele beta din pancreas sintetizează acest hormon. Insulina ajută organismul să reglementeze nivelul de zahăr din sânge, eliminând excesul de glucoză din sânge și permițând stocarea acesteia pentru utilizare ulterioară (figura 11).

Suport structural

În cele din urmă, proteinele structurale oferă formă și suport organismelor vii. De exemplu, ele pot asigura suportul unui perete celular. Ele se găsesc, de asemenea, în țesutul conjunctiv, mușchi, oase și cartilaje. Actina este un exemplu de proteină structurală care se găsește în celule. Este cea mai abundentă proteină care se găsește în celulele eucariote. În celulele musculare, ele ajută la susținerea contracției musculare. De asemenea, ele formează citoscheletul celulelor, ajutându-le să-și păstreze forma. În plus, actina este implicată în diviziunea celulară, în semnalizarea celulară și în mișcarea organitelor.

• Bock, A. et al. (1991). Selenocisteina: Al 21-lea aminoacid. Biologie moleculară. 5 (3) 515-520. https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.1991.tb00722.x
• Alberts B, Johnson A, Lewis J, et al. (2002). The Shape and Structure of Proteins (Forma și structura proteinelor). Biologia moleculară a celulei. Ediția a 4-a. New York: Garland Science. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK26830/#:~:text=Since%20each%20of%20the%2020,lanțuri%20n%20amino%20acizi%20lungi.
• Candotti, F. Peptide. Institutul Național de Cercetare a Genomului Uman. https://www.genome.gov/genetics-glossary/Peptide
• Clark, D. P., Pazdernik, N.J., McGehee. M.R. (2019). Protein Synthesis. Biologie moleculară, Academic Cell, ediția a treia. 397-444. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-813288-3.00013-6
• Essentials of Cell Biology. (2014). The Functions of Proteins are Determined by their Three-Dimensional Structures (Funcțiile proteinelor sunt determinate de structurile lor tridimensionale). https://www.nature.com/scitable/ebooks/essentials-of-cell-biology-14749010/122996920/
• Lopez, M.J., Mohiuddin, S.S. (2020). Biochimie, Aminoacizi esențiali. StatPearls. Treasure Island (FL). https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK557845/
• Maloy, S. (2013). Aminoacizi. Brenner’s Encyclopedia of Genetics (ediția a doua), Academic Press. 108-110. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-374984-0.00051-6
• Nelson, D. (2018). Câți aminoacizi sunt în organism – esențiali și neesențiali. Tendințe științifice. How Many Amino Acids Are in The Body: Essential and Non-Essential | Science Trends.
• Ouellette, R.J., Rawn, J.D. (2015). Aminoacizii, peptidele și proteinele. Principii de chimie organică. 14 (371-396). https://doi.org/10.1016/B978-0-12-802444-7.00014-8
• Patel, A.K., Singhania, R.R., Pandey, A. (2017). Production, Purification, and Application of Microbial Enzymes (Producerea, purificarea și aplicarea enzimelor microbiene). Biotechnology of Microbial Enzymes (Biotehnologia enzimelor microbiene). Academic Press (2) 13-41. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-803725-6.00002-9
• Pelley, J.W. (2007). Structura și funcția proteinelor. Elsevier’s Integrated Biochemistry. Mosby. 19-28. https://doi.org/10.1016/B978-0-323-03410-4.50009-2
• Rajpal, G., Arvan, P. (2013). Formarea legăturilor disulfidice. Handbook of Biologically Active Peptides (ediția a doua). 236 (1721-1729). https://doi.org/10.1016/B978-0-12-385095-9.00236-0
• Rehman, I., Farooq, M., Botelho, S. (2020). Biochimie, Structura secundară a proteinelor. StatPearls. Treasure Island (FL). https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK470235/
• Taylor, P.M. (2016). Role of Amino Acid Transporters in Protein Metabolism. The Molecular Nutrition of Amino Acids and Proteins (Nutriția moleculară a aminoacizilor și proteinelor), Academic Press. 5 (49-64). https://doi.org/10.1016/B978-0-12-802167-5.00005-0