Conformația moleculară care dictează formarea cuticulei helicoidale este foaia beta-pletată?

În prezent, sunt disponibile peste 100 de secvențe pentru proteinele cuticulare, dar nu au existat analize formale privind modul în care aceste secvențe ar putea contribui la arhitectura helicoidală a cuticulei sau la interacțiunea acestor proteine cu chitina. O schemă de predicție a structurii secundare (Hamodrakas, S.J., 1988. A protein secondary structure prediction scheme for the IBM PC and compatibles. CABIOS 4, 473-477) care combină șase algoritmi diferiți care prezic alfa-helix, beta-strands și beta-turn/loops/coil a fost folosită pentru a prezice structura secundară a proteinelor din corion, iar confirmarea experimentală a stabilit utilitatea acesteia (Hamodrakas, S.J., 1992. Arhitectura moleculară a cojilor de ouă proteice helicoidale. În: „The Arch: Case, S.T. (Ed.), Results and Problems in Cell Differentiation, Vol. 19, Berlin-Heidelberg, Springer Verlag, pp. 116-186 și referințele din acestea). Am utilizat aceeași schemă cu opt secvențe de proteine cuticulare asociate cu cuticule dure și nouăsprezece din cuticule moi. Predicțiile structurii secundare au fost limitate la o regiune conservată de 68 de aminoacizi care începe cu o preponderență de reziduuri hidrofile și se termină cu o regiune consensuală de 33 de aminoacizi, identificată pentru prima dată de Rebers și Riddiford (Rebers, J.F., Riddiford, L.M., 1988. Structura și expresia unei gene de cuticulă a larvelor Manduca sexta omologă cu genele de cuticulă din Drosophila. J. Mol. Biol. 203, 411-423). Ambele clase de secvențe au arătat o preponderență a foii beta-plecate, cu patru șiruri distincte în proteinele din cuticulele „dure” și trei din cele „moi”. În ambele cazuri, tirozina și fenilalanina au fost găsite pe o singură față în cadrul unei foițe, o locație optimă pentru interacțiunea cu chitina. Propunem ca această foaie beta să dicteze formarea cuticulei helicoidale.