Poliptídeo

Poliptídeo
n., plural: polipéptidos

Definição: Um polímero de aminoácidos unidos por ligações de peptídeos. Crédito da imagem: CNX OpenStax

Biologia de definição de polipeptídeos

O que são polipeptídeos? Um polipeptídeo é definido como um polímero de aminoácidos unidos por ligações de peptídeos (Figura 1).

Piptídeos maiores ou mais de um polipeptídeo que ocorrem juntos são referidos como proteínas. As proteínas são polímeros de aminoácidos que freqüentemente ligam a moléculas pequenas (por exemplo, ligandos, coenzimas), a outras proteínas, ou outras macromoléculas (DNA, RNA, etc.) Portanto, os blocos de construção de proteínas são chamados aminoácidos. As proteínas têm um papel vital na biologia, funcionando como blocos de construção dos músculos, ossos, cabelo, unhas, assim como formando enzimas, anticorpos, músculos, tecido conjuntivo, e muito mais. Peptídeos são cadeias mais curtas de aminoácidos (dois ou mais), o que os distingue dos polipéptidos que são muito mais longos.

Estrutura de Polipéptidos

Um polímero produzido por um organismo vivo é chamado de biopolímero. Existem quatro classes principais de biopolímeros: (1) polissacarídeos, (2) polipéptidos, (3) polinucleotídeos, e (4) ácidos gordos. Quais polímeros são compostos de aminoácidos? Um polipéptido é uma cadeia não ramificada de aminoácidos que estão ligados entre si por ligações de peptídeos. O peptídeo liga o grupo carboxil de um aminoácido ao grupo amina do aminoácido seguinte para formar uma amida. O que são peptídeos? Polipéptidos curtos podem ser nomeados com base no número de aminoácidos monoméricos que os compõem. Por exemplo, um dipeptídeo é um peptídeo composto por duas subunidades de aminoácidos, um tripéptido é um peptídeo composto por três subunidades de aminoácidos e um tetrapéptido é um peptídeo composto por quatro subunidades de aminoácidos.

Definição de aminoácidos Biologia

Os aminoácidos que compõem os polipeptídeos contêm um grupo de aminoácidos alcalinos (-NH2), um grupo carboxilo ácido (-COOH), e um grupo R (cadeia lateral). O grupo R é variável nos seus componentes e é único para cada aminoácido. Cada molécula de aminoácido contém um átomo de carbono (α-carbono). Na maioria dos casos, os grupos amino e carboxilo estão ligados ao grupo α-carbono (figura 2).

Definição de ligação do peptídeo

A ligação do peptídeo (ligação do aminoácido) é a ligação entre os aminoácidos. Esta forma a estrutura primária de uma longa cadeia de polipeptídeos. As proteínas são formadas por um ou vários polipeptídeos que interagiram entre si para formar a conformação final, estável e funcional.

Aminoácidos podem ser α-aminoácidos são β-aminoácidos. Onde tanto o grupo carboxilo como o grupo amino estão ligados ao carbono central, eles são conhecidos como α-aminoácidos. Em β-aminoácidos, os grupos carboxilo e aminoácidos estão ligados a uma molécula de carbono diferente. A Figura 3 mostra um exemplo de um α-aminoácido e um β-aminoácido.

Existem 21 aminoácidos utilizados pelos eucariotas para gerar proteínas (síntese de proteínas). Todos variam de acordo com as diferenças nas suas cadeias laterais. Os humanos e outros animais vertebrados podem fazer 12 destes, que são chamados aminoácidos não essenciais. Os restantes 9 aminoácidos precisam de ser ingeridos, uma vez que não podem ser produzidos no organismo, mas sim por outros organismos. Estes são denominados aminoácidos essenciais.

Até recentemente, a lista de aminoácidos era composta por 20. Entretanto, a selenocisteína foi adicionada como o 21º aminoácido em 1986. A selenocisteína é encontrada em algumas proteínas raras em bactérias e humanos. Ainda mais recentemente, foi sugerido que a pirrolisina fosse nomeada como o 22º aminoácido. No entanto, a pirrolisina não é utilizada na síntese de proteínas humanas. A Tabela 1 mostra as listas de aminoácidos essenciais e não essenciais. A figura 4 ilustra a estrutura de 21 aminoácidos.

Formação de polipeptídeos

A variação das cadeias laterais do grupo R altera a química da molécula do aminoácido. A maioria dos aminoácidos tem cadeias laterais que são não polares (não têm pólos positivos e negativos). Outros têm cadeias laterais carregadas positiva ou negativamente. Alguns têm cadeias laterais polares que não são carregadas. A química da cadeia lateral afeta como os aminoácidos se unem ao formar a estrutura proteica final.

Se os aminoácidos têm cadeias laterais carregadas, eles podem formar ligações iônicas. Se as cadeias laterais forem hidrofóbicas, elas podem se unir com as interações de van der Waals. Os aminoácidos polares podem se unir com ligações de hidrogênio. Portanto, as interações laterais de uma longa cadeia de aminoácidos, e sua ordem na cadeia determina como a molécula de proteína é formada, ou seja, onde ela se dobra. Mais informações sobre as diferentes ligações e interações entre os aminoácidos serão discutidas mais adiante nesta seção.

Proteínas têm 4 níveis de estrutura: a estrutura primária, a estrutura secundária, a estrutura terciária e a estrutura quaternária.

1. Estrutura primária

O que é uma sequência de polipeptídeos? Em termos simples, os polipeptídeos são cadeias de aminoácidos. A estrutura primária de uma proteína começa com a formação de uma ligação peptídeo entre aminoácidos resultando na criação de um peptídeo.

O que é uma ligação peptídeo? Existem ligações peptídicas entre o grupo α-carboxil de um aminoácido e o grupo α-amino de um aminoácido diferente. Isto forma uma estrutura bidimensional estável com cadeias laterais que se estendem para fora da cadeia do polipeptídio. Isto permite que as cadeias laterais interajam com outras moléculas. Este ato de unir unidades menores para criar um polímero mais longo é conhecido como polimerização. Como são formadas as ligações peptídeo? A reação de união de dois aminoácidos é uma reação de condensação. Isto acontece porque uma molécula de hidrogênio e oxigênio é perdida do grupo carboxil de 1 aminoácido, e uma molécula de hidrogênio é perdida do grupo aminoácido de outro aminoácido. Isto produz uma molécula de água (H2O), daí o termo reação de condensação.

2. Estrutura secundária

A estrutura secundária se forma quando as ligações de hidrogênio surgem entre átomos na espinha dorsal do polipeptídio (isto não inclui as cadeias laterais). Dois padrões comuns decorrentes da dobra repetida através da ligação de hidrogênio são a α-helix e a folha plissada β.

Na estrutura secundária da α-helix, a bobina é destro, e as ligações de hidrogênio são encontradas entre cada quarto aminoácido. α-keratin é um exemplo de uma proteína composta de α-helices. Esta proteína é encontrada nos cabelos e unhas.

A folha plissada β é a outra estrutura secundária comum. Isto ocorre quando duas cadeias de polipeptídeos se encontram uma ao lado da outra e se formam ligações de hidrogênio entre elas. Existem dois tipos de folhas plissadas em β; estas são a folha paralela plissada β e a folha plissada antiparalela β. No final de um polipeptídio, há um grupo carboxilo livre ou um grupo amino livre.

Em uma folha paralela pregueada β, as duas cadeias de polipeptídeos correm na mesma direção com o mesmo grupo em cada extremidade. Em uma folha anti-paralela β-pregueada, os polipeptídeos estão correndo em diferentes direções. A figura 6 ilustra uma folha antiparalela β-pregueada e uma α-helix.

Uma estrutura secundária menos conhecida é o barril β. Neste caso, os polipéptidos correm antiparalelos entre si mas também se enrolaram em forma de barril com ligações de hidrogênio entre o primeiro e o último aminoácido (figura 7).

As ligações de hidrogênio nos aminoácidos são fracas, a combinação de todas as ligações de hidrogênio juntas dá estabilidade à estrutura permitindo-lhe manter sua forma.

3. Estrutura terciária

A estrutura terciária do polipeptídeo é definida como a estrutura tridimensional. A proteína começa a dobrar ainda mais resultante de interações em cadeia lateral (grupo R) na seqüência primária. Isto é via ligações hidrofóbicas, ligações de hidrogênio, ligações iônicas, ligações dissulfeto, e interações Van der Waals.

• Ligações hidrofóbicas – cadeias laterais que são não polares e os grupos hidrofóbicos juntos. Elas permanecem no interior da proteína deixando cadeias laterais hidrofílicas no exterior que estão em contato com a água.
• Ligações hidrogênio – ocorrem entre um átomo eletricamente negativo e um átomo hidrogênio que já está ligado a um átomo eletricamente negativo. Elas são mais fracas que ligações covalentes e ligações iónicas mas mais fortes que as interacções de Van der Waals.
• Ligações iónicas – um ião com carga positiva forma uma ligação com um ião com carga negativa. Estas ligações são mais fortes no interior de uma proteína onde a água é excluída, pois a água pode dissociar estas ligações.
• Interacções Van der Waals – isto refere-se a interacções eléctricas entre átomos próximos ou moléculas. Estas interacções são fracas, no entanto, se houver um número destas interacções numa proteína, esta pode aumentar a sua força.
• Disulphide Bond – este é um tipo de ligação covalente e é também a ligação mais forte encontrada nas proteínas. Envolve a oxidação de 2 resíduos de cisteína resultando em uma ligação covalente de enxofre e enxofre. Quase um terço das proteínas sintetizadas pela eucariose contêm ligações de dissulfeto. Estas ligações fornecem estabilidade à proteína. A Figura 8 mostra as diferentes ligações envolvidas na estrutura terciária de uma proteína.

4. Estrutura Quaternária

Na estrutura quaternária, cadeias de polipéptidos começam a interagir em conjunto. Estas subunidades proteicas unem-se através de ligações de hidrogénio e interacções van der Waals. A sua disposição permite a funcionalidade específica da proteína final. Mudanças na conformação podem ser prejudiciais às suas ações biológicas. A hemoglobina é um exemplo de uma proteína com uma estrutura quaternária. É composta por 4 subunidades.

É de notar que nem todas as proteínas têm uma estrutura quaternária, muitas proteínas têm apenas uma estrutura terciária como sua conformação final.

As proteínas são polipéptidas? Em alguns casos, a palavra poliptídeo é usada de forma intercambiável com a palavra proteína. No entanto, uma proteína pode consistir em mais de 1 cadeia de polipeptídeos, portanto o uso do termo polipeptídeo para todas as proteínas nem sempre é correto.

Funções de polipeptídeos com exemplos

Poliptídeos e suas proteínas resultantes são encontrados em todo o corpo. Qual é a função de um polipeptídeo? As funções dos polipeptídeos dependem do conteúdo de aminoácidos. Existem mais de 20 aminoácidos, e o comprimento médio de um polipeptídeo é de cerca de 300 aminoácidos. Estes aminoácidos podem ser dispostos em qualquer sequência. Isto permite um grande número de possíveis variações proteicas. No entanto, nem todas estas proteínas teriam uma conformação 3D estável. As proteínas encontradas nas células não são apenas estáveis na sua conformação, mas também únicas entre si.

Quais são os exemplos de polipeptídeos? Os exemplos mais importantes de proteínas incluem transportadores, enzimas, hormônios e suporte estrutural.

Transportadores

Existem transportadores de proteínas e transportadores de peptídeos. Os transportadores de peptídeos são encontrados na família dos transportadores de peptídeos (PTR). Sua função é atuar como proteínas de membrana em uma célula para absorver pequenos peptídeos (di- ou tri-peptídeos). Existem 2 tipos principais de transportadores de peptídeos, PEPT1 e PEPT2. PEPT1 é encontrada em células intestinais e auxilia na absorção de di- e tripeptídeos. A PEPT2, por outro lado, é encontrada principalmente nas células renais e auxilia na reabsorção de di- e tripeptídeos.

Enzimas

Polipéptidos também compõem enzimas. Enzimas iniciam (catalisam) ou aceleram reacções bioquímicas. São biomoléculas que ajudam na síntese, bem como na decomposição das moléculas. Todos os organismos vivos usam enzimas, e elas são vitais para a nossa sobrevivência. Acredita-se que as enzimas catalisam cerca de 4000 diferentes reações bioquímicas na vida. Todas as enzimas são nomeadas com o final -ase. Existem 6 grupos funcionais de enzimas: oxidoreductases, transferases, hidrolases, lyases, isomerases, e ligases. A lactase, por exemplo, é uma hidrolase que causa a hidrólise (reacção de decomposição com água) da lactose (açúcar do leite) em galactose e monómeros de glucose (figura 10). A lactase é encontrada em humanos e animais e tem a função de ajudar na digestão do leite. Também é encontrada em alguns microorganismos.

Hormonas

Hormonas podem ser à base de esteróides ou à base de peptídeos. Polipéptidos e hormônios proteicos variam em seu tamanho com alguns consistindo de apenas alguns aminoácidos enquanto outros são proteínas grandes. Eles são feitos em células no retículo endoplasmático áspero (RER) e depois se movem para o aparelho Golgi. São então colocados em vesículas até que sejam necessários/estimulados para secreção fora da célula.

Insulina é um exemplo de um hormônio protéico. Tem 51 aminoácidos de comprimento e é composto de 2 cadeias de polipeptídeos conhecidos como cadeia A e cadeia B. As células beta no pâncreas sintetizam este hormônio. A insulina ajuda o corpo a regular os níveis de açúcar no sangue, removendo o excesso de glicose do sangue e permitindo que seja armazenada para uso posterior (figura 11).

Suporte estrutural

Finalmente, as proteínas estruturais fornecem forma e suporte aos organismos vivos. Por exemplo, elas podem fornecer suporte em uma parede celular. Elas também são encontradas no tecido conjuntivo, músculo, osso e cartilagem. Actin é um exemplo de uma proteína estrutural encontrada nas células. É a proteína mais abundante encontrada nas células eucarióticas. Nas células musculares, elas ajudam a suportar a contração muscular. Elas também formam o citoesqueleto das células, ajudando-as a manter a sua forma. Além disso, a actina está envolvida na divisão celular, sinalização celular e movimento das organelas.

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