Polipeptyd

Polipeptyd
n., liczba mnoga: polipeptydy

Definicja: Polimer aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi. Image credit: CNX OpenStax

Polipeptyd Definicja Biologia

Co to są polipeptydy? Polipeptyd definiuje się jako polimer aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi (Rysunek 1).

Większe polipeptydy lub więcej niż jeden polipeptyd, które występują razem, są określane jako białka. Białka są polimerami aminokwasów, które często wiążą się z małymi cząsteczkami (np. ligandami, koenzymami), z innymi białkami lub innymi makrocząsteczkami (DNA, RNA, itp.) Dlatego też budulcem białek są aminokwasy. Białka pełnią istotną rolę w biologii, funkcjonując jako budulec mięśni, kości, włosów, paznokci, a także tworząc enzymy, przeciwciała, mięśnie, tkankę łączną i wiele innych. Peptydy są krótszymi łańcuchami aminokwasów (dwóch lub więcej), co odróżnia je od polipeptydów, które są znacznie dłuższe.

Struktura polipeptydów

Polimer wytwarzany przez żywy organizm jest nazywany biopolimerem. Istnieją cztery główne klasy biopolimerów: (1) polisacharydy, (2) polipeptydy, (3) polinukleotydy i (4) kwasy tłuszczowe. Które polimery składają się z aminokwasów? Polipeptyd jest nierozgałęzionym łańcuchem aminokwasów, które są połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi. Wiązanie peptydowe łączy grupę karboksylową jednego aminokwasu z grupą aminową następnego aminokwasu, tworząc amid. Co to są peptydy? Krótkie polipeptydy mogą być nazwane na podstawie liczby monomerycznych aminokwasów, które je tworzą. Na przykład dipeptyd to peptyd składający się z dwóch podjednostek aminokwasowych, tripeptyd to peptyd składający się z trzech podjednostek aminokwasowych, a tetrapeptyd to peptyd składający się z czterech podjednostek aminokwasowych.

Aminokwasy Definicja Biologia

Aminokwasy, z których zbudowane są polipeptydy, zawierają zasadową grupę aminową (-NH2), kwasową grupę karboksylową (-COOH) oraz grupę R (łańcuch boczny). Grupa R jest zmienna w swoich składnikach i jest unikalna dla każdego aminokwasu. Każda cząsteczka aminokwasu zawiera atom węgla (α-węgiel). W większości przypadków grupy aminowa i karboksylowa są przyłączone do α-węgla (rysunek 2).

Definicja wiązania peptydowego

Wiązanie peptydowe (wiązanie aminokwasowe) to wiązanie pomiędzy aminokwasami. Tworzy to podstawową strukturę długiego łańcucha polipeptydowego. Białka są zbudowane z jednego lub kilku polipeptydów, które oddziałują ze sobą, tworząc ostateczną, stabilną, działającą konformację.

Aminokwasy mogą być albo α-aminokwasami są β-aminokwasami. W przypadku, gdy zarówno grupa karboksylowa, jak i aminowa są przyłączone do środkowego węgla, są one znane jako α-aminokwasy. W β-aminokwasach, grupa karboksylowa i aminowa są przyłączone do różnych cząsteczek węgla. Rysunek 3 przedstawia przykład α-aminokwasu i β-aminokwasu.

Istnieje 21 aminokwasów wykorzystywanych przez eukarionty do wytwarzania białek (syntezy białek). Wszystkie różnią się między sobą różnicami w łańcuchach bocznych. Ludzie i inne zwierzęta kręgowe mogą wytworzyć 12 z nich, które są określane jako aminokwasy nieistotne. Pozostałe 9 aminokwasów musi być spożywane, ponieważ nie mogą być wykonane w organizmie, ale są wykonane przez inne organizmy. Są one określane jako niezbędne aminokwasy.

Do niedawna lista aminokwasów składała się z 20. Jednakże, selenocysteina została dodana jako 21 aminokwas w 1986 roku. Selenocysteina znajduje się w niektórych rzadkich białek w bakterii i ludzi. Jeszcze niedawno sugerowano, że pirrolizyna powinna być nazwana 22. aminokwasem. Jednak pirrolizyna nie jest wykorzystywana w syntezie białek u ludzi. Tabela 1 przedstawia listę niezbędnych i zbędnych aminokwasów. Rysunek 4 ilustruje strukturę 21 aminokwasów.

.

.

.

Powstawanie polipeptydów

Zróżnicowanie łańcuchów bocznych grupy R zmienia chemię cząsteczki aminokwasu. Większość aminokwasów ma łańcuchy boczne, które są niepolarne (nie mają dodatnich i ujemnych biegunów). Inne mają dodatnio lub ujemnie naładowane łańcuchy boczne. Niektóre mają polarne łańcuchy boczne, które są nienaładowane. Chemia łańcucha bocznego wpływa na to, jak aminokwasy wiążą się ze sobą podczas tworzenia ostatecznej struktury białka.

Jeśli aminokwasy mają naładowane łańcuchy boczne, mogą tworzyć wiązania jonowe. Jeśli łańcuchy boczne są hydrofobowe, mogą łączyć się z oddziaływaniami van der Waalsa. Aminokwasy polarne mogą łączyć się za pomocą wiązań wodorowych. Zatem oddziaływania łańcuchów bocznych długiego łańcucha aminokwasów oraz ich kolejność w łańcuchu decyduje o tym, jak powstaje cząsteczka białka, czyli w którym miejscu się składa. Więcej informacji dotyczących różnych wiązań i interakcji między aminokwasami zostanie omówionych w dalszej części tego rozdziału.

Białka mają 4 poziomy struktury: strukturę pierwszorzędową, strukturę drugorzędową, strukturę trzeciorzędową i strukturę czwartorzędową.

1. Struktura pierwszorzędowa

Co to jest sekwencja polipeptydowa? Najprościej rzecz ujmując, polipeptydy to łańcuchy aminokwasów. Struktura pierwotna białka zaczyna się od tworzenia wiązań peptydowych między aminokwasami, w wyniku czego powstaje peptyd.

Co to jest wiązanie peptydowe? Wiązania peptydowe istnieją pomiędzy grupą α-karboksylową aminokwasu i grupą α-aminową innego aminokwasu. Tworzy to stabilną dwuwymiarową strukturę z łańcuchami bocznymi wychodzącymi z łańcucha polipeptydowego. Dzięki temu łańcuchy boczne mogą oddziaływać z innymi cząsteczkami. Ten akt łączenia się mniejszych jednostek w celu utworzenia dłuższego polimeru jest znany jako polimeryzacja. Jak powstają wiązania peptydowe? Reakcja łączenia się dwóch aminokwasów jest reakcją kondensacji. Dzieje się tak, ponieważ cząsteczka wodoru i tlenu jest tracona z grupy karboksylowej jednego aminokwasu, a cząsteczka wodoru jest tracona z grupy aminowej drugiego aminokwasu. W ten sposób powstaje cząsteczka wody (H2O), stąd termin reakcja kondensacji.

2. Struktura drugorzędowa

Struktura drugorzędowa tworzy się, gdy powstają wiązania wodorowe pomiędzy atomami w szkielecie polipeptydu (nie obejmuje to łańcuchów bocznych). Dwa powszechne wzory powstające w wyniku wielokrotnego składania poprzez wiązanie wodorowe to helisa α i arkusz β-pleciony.

W strukturze drugorzędowej helisy α, spirala jest prawoskrętna, a wiązania wodorowe znajdują się pomiędzy co czwartym aminokwasem. α-keratyna jest przykładem białka składającego się z α-helisy. Białko to znajduje się we włosach i paznokciach.

Blacha β-pleciona jest inną powszechną strukturą drugorzędową. Występuje ona, gdy dwa łańcuchy polipeptydowe leżą obok siebie i tworzą się między nimi wiązania wodorowe. Istnieją dwa rodzaje arkuszy β-plecionych; są to równoległy arkusz β-pleciony i antyrównoległy arkusz β-pleciony. Na końcu polipeptydu znajduje się albo wolna grupa karboksylowa, albo wolna grupa aminowa.

W równoległym arkuszu β-plecionym dwa łańcuchy polipeptydowe biegną w tym samym kierunku z tą samą grupą na każdym końcu. W antyrównoległym arkuszu β-plecionym, polipeptydy biegną w różnych kierunkach. Rysunek 6 przedstawia antyrównoległy arkusz β-pleciony i helisę α.

Najmniej powszechnie znaną strukturą drugorzędową jest β-beczka. W tym przypadku polipeptydy biegną antyrównolegle do siebie, ale jednocześnie zwinęły się w kształt beczki z wiązaniami wodorowymi pomiędzy pierwszym i ostatnim aminokwasem (rysunek 7).

Chociaż wiązania wodorowe w aminokwasach są słabe, to połączenie wszystkich wiązań wodorowych razem daje strukturze stabilność pozwalając jej zachować swój kształt.

3. Struktura trzeciorzędowa

Struktura trzeciorzędowa polipeptydu jest definiowana jako struktura trójwymiarowa. Białko rozpoczyna dalsze fałdowanie wynikające z oddziaływań łańcucha bocznego (grupy R) w sekwencji pierwotnej. Jest to poprzez wiązania hydrofobowe, wiązania wodorowe, wiązania jonowe, wiązania disulfidowe i interakcje Van der Waalsa.

• Wiązania hydrofobowe – łańcuchy boczne, które są niepolarne i grupy hydrofobowe razem. Pozostają one po wewnętrznej stronie białka pozostawiając na zewnątrz łańcuchy boczne hydrofilowe, które mają kontakt z wodą.
• Wiązania wodorowe – występują między atomem elektrycznie ujemnym a atomem wodoru, który jest już związany z atomem elektrycznie ujemnym. Są one słabsze od wiązań kowalencyjnych i jonowych, ale silniejsze od oddziaływań Van der Waalsa.
• Wiązania jonowe – dodatnio naładowany jon tworzy wiązanie z ujemnie naładowanym jonem. Wiązania te są silniejsze we wnętrzu białka, gdzie woda jest wykluczona, ponieważ woda może zdysocjować te wiązania.
• Oddziaływania Van der Waalsa – odnosi się to do oddziaływań elektrycznych pomiędzy bliskimi atomami lub cząsteczkami. Te interakcje są słabe, jednak jeśli istnieje wiele z tych interakcji w białku, może dodać do jego strength.
• Disulphide Bond – jest to rodzaj wiązania kowalencyjnego i jest również najsilniejsze wiązanie znaleźć w białkach. Polega ono na utlenieniu 2 reszt cysteinowych, w wyniku czego powstaje wiązanie kowalencyjne siarka-siarka. Prawie jedna trzecia syntetyzowanych białek eukariotycznych zawiera wiązania disulfidowe. Wiązania te zapewniają białku stabilność. Rysunek 8 przedstawia różne wiązania biorące udział w strukturze trzeciorzędowej białka.

4. Struktura czwartorzędowa

W strukturze czwartorzędowej łańcuchy polipeptydów zaczynają oddziaływać ze sobą. Te podjednostki białkowe wiążą się ze sobą poprzez wiązania wodorowe i oddziaływania van der Waalsa. Ich ułożenie pozwala na specyficzną funkcjonalność końcowego białka. Zmiany w konformacji mogą być szkodliwe dla ich biologicznych działań. Hemoglobina jest przykładem białka o strukturze czwartorzędowej. Jest ona zbudowana z 4 podjednostek.

Warto zauważyć, że nie wszystkie białka mają strukturę czwartorzędową, wiele białek ma tylko strukturę trzeciorzędową jako swoją ostateczną konformację.

Czy polipeptydy są białkami? W niektórych przypadkach słowo polipeptyd jest używane zamiennie ze słowem białko. Jednak białko może składać się z więcej niż 1 łańcucha polipeptydowego, więc używanie terminu polipeptyd w odniesieniu do wszystkich białek nie zawsze jest poprawne.

Funkcje polipeptydów z przykładami

Polipeptydy i powstające z nich białka występują w całym organizmie. Jaka jest funkcja polipeptydu? Role polipeptydów zależą od zawartości aminokwasów. Istnieje ponad 20 aminokwasów, a średnia długość polipeptydu wynosi około 300 aminokwasów. Aminokwasy te mogą być ułożone w dowolnej sekwencji. Pozwala to na ogromną liczbę możliwych wariantów białek. Jednak nie wszystkie te białka będą miały stabilną konformację 3D. Białka występujące w komórkach są nie tylko stabilne w swojej konformacji, ale także unikalne względem siebie.

Jakie są przykłady polipeptydów? Najważniejsze przykłady białek obejmują transportery, enzymy, hormony i wsparcie strukturalne.

Transportery

Istnieją transportery białkowe i transportery peptydowe. Transportery peptydowe znajdują się w rodzinie transporterów peptydowych (PTR). Ich funkcją jest działanie jako białka błonowe w komórce w celu pobierania małych peptydów (di- lub tri-peptydów). Istnieją 2 główne typy transporterów peptydowych, PEPT1 i PEPT2. PEPT1 występuje w komórkach jelitowych i wspomaga wchłanianie di- i tripeptydów. PEPT2 z drugiej strony znajduje się w dużej mierze w komórkach nerek i wspomaga reabsorpcję di- i tripeptydów.

Enzymy

Polipeptydy tworzą również enzymy. Enzymy inicjują (katalizują) lub przyspieszają reakcje biochemiczne. Są to biomolekuły, które pomagają w syntezie, jak również w rozkładzie cząsteczek. Wszystkie żywe organizmy używają enzymów i są one niezbędne do naszego przetrwania. Uważa się, że enzymy katalizują około 4000 różnych reakcji biochemicznych zachodzących w życiu. Wszystkie enzymy noszą nazwę z końcówką -aza. Istnieje 6 grup funkcjonalnych enzymów: oksydoreduktazy, transferazy, hydrolazy, liazy, izomerazy i ligazy. Na przykład laktaza jest hydrolazą, która powoduje hydrolizę (reakcję rozpadu z wodą) laktozy (cukru mlecznego) do monomerów galaktozy i glukozy (rys. 10). Laktaza występuje u ludzi i zwierząt, a jej zadaniem jest wspomaganie trawienia mleka. Występuje również w niektórych mikroorganizmach.

Hormony

Hormony mogą być albo oparte na steroidach, albo na peptydach. Hormony polipeptydowe i białkowe różnią się w ich wielkości z niektórych składających się tylko z kilku aminokwasów, podczas gdy inne są duże białka. Są one wykonane w komórkach w szorstkiej retikulum endoplazmatycznego (RER), a następnie przenieść do aparatu Golgiego. Są one następnie umieszczane w pęcherzykach, dopóki nie są potrzebne/stymulowane do wydzielania na zewnątrz komórki.

Insulina jest przykładem hormonu białkowego. Ma 51 reszt aminokwasowych długości i składa się z 2 łańcuchów polipeptydowych znanych jako łańcuch A i łańcuch B. Komórki beta w trzustce syntetyzują ten hormon. Insulina pomaga organizmowi regulować poziom cukru we krwi, usuwając nadmiar glukozy z krwi i umożliwiając jej magazynowanie do późniejszego wykorzystania (ryc. 11).

Wsparcie strukturalne

Finally, structural proteins provide shape and support to living organisms. Na przykład, mogą one zapewnić wsparcie w ścianie komórkowej. Są one również znaleźć w tkance łącznej, mięśni, kości i chrząstki. Aktyna jest przykładem białka strukturalnego występującego w komórkach. Jest to najbardziej obficie występujące białko w komórkach eukariotycznych. W komórkach mięśniowych, pomagają one wspierać skurcz mięśni. Tworzą one również cytoszkielet komórek, pomagając im zachować ich kształt. Dodatkowo, aktyna jest zaangażowana w podział komórek, sygnalizacja komórkowa i ruch organelli.

• Bock, A. et al. (1991). Selenocysteine: The 21st Amino Acid. Molecular Biology. 5 (3) 515-520. https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.1991.tb00722.x
• Alberts B, Johnson A, Lewis J, et al. (2002). The Shape and Structure of Proteins. Molecular Biology of the Cell. 4th edition. New York: Garland Science. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK26830/#:~:text=Since%20each%20of%20the%2020,łańcuchy%20n%20amino%20kwasów%20długie.
• Candotti, F. Peptide. National Human Genome Research Institute. https://www.genome.gov/genetics-glossary/Peptide
• Clark, D. P., Pazdernik, N.J., McGehee. M.R. (2019). Protein Synthesis. Biologia molekularna, Academic Cell, Third Edition. 397-444. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-813288-3.00013-6
• Essentials of Cell Biology. (2014). Funkcje białek są zdeterminowane przez ich trójwymiarowe struktury. https://www.nature.com/scitable/ebooks/essentials-of-cell-biology-14749010/122996920/
• Lopez, M.J., Mohiuddin, S.S. (2020). Biochemia, Aminokwasy niezbędne do życia. StatPearls. Treasure Island (FL). https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK557845/
• Maloy, S. (2013). Amino Acids. Brenner’s Encyclopedia of Genetics (Second Edition), Academic Press. 108-110. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-374984-0.00051-6
• Nelson, D. (2018). How Many Amino Acids are in the Body – Essential and Non-Essential. Science Trends. How Many Amino Acids Are in The Body: Essential and Non-Essential | Science Trends.
• Ouellette, R.J., Rawn, J.D. (2015). Amino Acids, Peptides, and Proteins. Principles of Organic Chemistry. 14 (371-396). https://doi.org/10.1016/B978-0-12-802444-7.00014-8
• Patel, A.K., Singhania, R.R., Pandey, A. (2017). Production, Purification, and Application of Microbial Enzymes (Produkcja, oczyszczanie i zastosowanie enzymów mikrobiologicznych). Biotechnology of Microbial Enzymes (Biotechnologia enzymów mikrobiologicznych). Academic Press (2) 13-41. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-803725-6.00002-9
• Pelley, J.W. (2007). Protein Structure and Function. Elsevier’s Integrated Biochemistry. Mosby. 19-28. https://doi.org/10.1016/B978-0-323-03410-4.50009-2
• Rajpal, G., Arvan, P. (2013). Disulfide Bond Formation. Handbook of Biologically Active Peptides (Second Edition). 236 (1721-1729). https://doi.org/10.1016/B978-0-12-385095-9.00236-0
• Rehman, I., Farooq, M., Botelho, S. (2020). Biochemia, Wtórna struktura białek. StatPearls. Treasure Island (FL). https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK470235/
• Taylor, P.M. (2016). Role of Amino Acid Transporters in Protein Metabolism (Rola transporterów aminokwasów w metabolizmie białek). The Molecular Nutrition of Amino Acids and Proteins, Academic Press. 5 (49-64). https://doi.org/10.1016/B978-0-12-802167-5.00005-0