Is beta-pleated sheet the molecular conformation which dictates formation of helicoidal cuticle?

Ponad 100 sekwencji dla białek kutykularnych jest obecnie dostępnych, ale nie było formalnych analiz, jak te sekwencje mog± przyczyniać się do helikoidalnej architektury kutykuli lub do interakcji tych białek z chityn±. Schemat przewidywania struktury drugorzędowej (Hamodrakas, S.J., 1988. A protein secondary structure prediction scheme for the IBM PC and compatibles. CABIOS 4, 473-477), który łączy sześć różnych algorytmów przewidujących alfa-helisę, pasma beta i beta-zwrot/pętle/zwój, został użyty do przewidywania struktury drugorzędowej białek chorionu, a eksperymentalne potwierdzenie potwierdziło jego użyteczność (Hamodrakas, S.J., 1992. Molecular architecture of helicoidal proteinaceous eggshells. W: Case, S.T. (Ed.), Results and Problems in Cell Differentiation, Vol. 19, Berlin-Heidelberg, Springer Verlag, s. 116-186 i odnośniki tamże). Ten sam schemat zastosowaliśmy do ośmiu sekwencji białek kutikularnych związanych z kutikulami twardymi i dziewiętnastu z kutikulami miękkimi. Przewidywania struktury drugorzędowej zostały ograniczone do konserwowanego regionu 68 aminokwasów, który rozpoczyna się przewagą reszt hydrofilowych i kończy się 33 aminokwasowym regionem konsensusowym, po raz pierwszy zidentyfikowanym przez Rebersa i Riddiforda (Rebers, J.F., Riddiford, L.M., 1988. Structure and expression of a Manduca sexta larval cuticle gene homologous to Drosophila cuticle genes. J. Mol. Biol. 203, 411-423). Obie klasy sekwencji wykazywały przewagę arkusza beta-plecionego, z czterema wyraźnymi pasmami w białkach z „twardych” kutikuli i trzema z „miękkich”. W obu przypadkach, tyrozyna i fenyloalanina znajdowały się na jednej powierzchni w obrębie arkusza, optymalnej lokalizacji dla interakcji z chityną. Proponujemy, aby ten beta-arkusz dyktował tworzenie się helikoidalnej kutykuli.