Polypeptid

Polypeptid
n., Plural: Polypeptide

Definition: Ein Polymer aus Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Bildnachweis: CNX OpenStax

Polypeptid Definition Biologie

Was sind Polypeptide? Ein Polypeptid ist definiert als ein Polymer aus Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind (Abbildung 1).

Größere Polypeptide oder mehr als ein Polypeptid, die zusammen auftreten, werden als Proteine bezeichnet. Proteine sind Polymere aus Aminosäuren, die oft an kleine Moleküle (z. B. Liganden, Coenzyme), an andere Proteine oder andere Makromoleküle (DNA, RNA usw.) binden. Die Bausteine der Proteine werden daher Aminosäuren genannt. Proteine spielen eine wichtige Rolle in der Biologie, da sie die Bausteine von Muskeln, Knochen, Haaren und Nägeln sind und Enzyme, Antikörper, Muskeln, Bindegewebe und vieles mehr bilden. Peptide sind kürzere Ketten von Aminosäuren (zwei oder mehr), was sie von Polypeptiden unterscheidet, die viel länger sind.

Polypeptidstruktur

Ein von einem lebenden Organismus produziertes Polymer wird als Biopolymer bezeichnet. Es gibt vier Hauptklassen von Biopolymeren: (1) Polysaccharide, (2) Polypeptide, (3) Polynukleotide und (4) Fettsäuren. Welche Polymere sind aus Aminosäuren aufgebaut? Ein Polypeptid ist eine unverzweigte Kette von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Die Peptidbindung verbindet die Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe der nächsten Aminosäure und bildet so ein Amid. Was sind Peptide? Kurze Polypeptide können nach der Anzahl der monomeren Aminosäuren benannt werden, aus denen sie bestehen. Zum Beispiel ist ein Dipeptid ein Peptid, das aus zwei Aminosäure-Untereinheiten besteht, ein Tripeptid ist ein Peptid, das aus drei Aminosäure-Untereinheiten besteht, und ein Tetrapeptid ist ein Peptid, das aus vier Aminosäure-Untereinheiten besteht.

Aminosäure Definition Biologie

Die Aminosäuren, aus denen Polypeptide bestehen, enthalten eine alkalische Aminogruppe (-NH2), eine saure Carboxylgruppe (-COOH) und eine R-Gruppe (Seitenkette). Die R-Gruppe ist in ihren Bestandteilen variabel und ist für jede Aminosäure einzigartig. Jedes Aminosäuremolekül enthält ein Kohlenstoffatom (α-Kohlenstoff). In den meisten Fällen sind die Amino- und Carboxylgruppen an den α-Kohlenstoff gebunden (Abbildung 2).

Definition der Peptidbindung

Eine Peptidbindung (Aminosäurebindung) ist die Bindung zwischen Aminosäuren. Sie bildet die Primärstruktur einer langen Polypeptidkette. Proteine bestehen aus einem oder mehreren Polypeptiden, die miteinander wechselwirken, um die endgültige, stabile, funktionierende Konformation zu bilden.

Aminosäuren können entweder α-Aminosäuren oder β-Aminosäuren sein. Wenn sowohl die Carboxyl- als auch die Aminogruppe an das zentrale Kohlenstoffatom gebunden sind, spricht man von α-Aminosäuren. Bei β-Aminosäuren sind die Carboxyl- und Aminogruppen an ein anderes Kohlenstoffmolekül gebunden. Abbildung 3 zeigt ein Beispiel für eine α-Aminosäure und eine β-Aminosäure.

Es gibt 21 Aminosäuren, die von Eukaryoten zur Bildung von Proteinen (Proteinsynthese) verwendet werden. Alle unterscheiden sich durch Unterschiede in ihren Seitenketten. Der Mensch und andere Wirbeltiere können 12 davon selbst herstellen, die als nicht-essentielle Aminosäuren bezeichnet werden. Die restlichen 9 Aminosäuren müssen mit der Nahrung aufgenommen werden, da sie nicht im Körper hergestellt werden können, sondern von anderen Organismen produziert werden. Diese werden als essentielle Aminosäuren bezeichnet.

Bis vor kurzem bestand die Liste der Aminosäuren aus 20. Selenocystein wurde jedoch 1986 als 21. Aminosäure hinzugefügt. Selenocystein kommt in einigen seltenen Proteinen in Bakterien und Menschen vor. In jüngerer Zeit wurde sogar vorgeschlagen, Pyrrolysin als 22. Pyrrolysin wird jedoch in der menschlichen Proteinsynthese nicht verwendet. Tabelle 1 zeigt die Liste der essentiellen und nicht-essentiellen Aminosäuren. Abbildung 4 veranschaulicht die Struktur von 21 Aminosäuren.

Polypeptidbildung

Die Variation der Seitenketten der R-Gruppe verändert die Chemie des Aminosäuremoleküls. Die meisten Aminosäuren haben Seitenketten, die unpolar sind (keine positiven und negativen Pole haben). Andere haben positiv oder negativ geladene Seitenketten. Einige haben polare Seitenketten, die ungeladen sind. Die Chemie der Seitenkette beeinflusst, wie sich die Aminosäuren bei der Bildung der endgültigen Proteinstruktur verbinden.

Wenn die Aminosäuren geladene Seitenketten haben, können sie ionische Bindungen bilden. Wenn die Seitenketten hydrophob sind, können sie sich über Van-der-Waals-Wechselwirkungen verbinden. Polare Aminosäuren können sich über Wasserstoffbrückenbindungen verbinden. Die Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten einer langen Kette von Aminosäuren und ihre Reihenfolge in der Kette bestimmen also, wie das Proteinmolekül geformt ist, d. h. wo es sich zusammenfaltet. Weitere Informationen über die verschiedenen Bindungen und Wechselwirkungen zwischen den Aminosäuren werden später in diesem Abschnitt behandelt.

Proteine haben 4 Strukturebenen: die Primärstruktur, die Sekundärstruktur, die Tertiärstruktur und die Quartärstruktur.

1. Primärstruktur

Was ist eine Polypeptidsequenz? Einfach ausgedrückt, sind Polypeptide Ketten von Aminosäuren. Die Primärstruktur eines Proteins beginnt mit der Bildung von Peptidbindungen zwischen Aminosäuren, die zur Bildung eines Peptids führen.

Was ist eine Peptidbindung? Peptidbindungen bestehen zwischen der α-Carboxylgruppe einer Aminosäure und der α-Aminogruppe einer anderen Aminosäure. Dadurch entsteht eine stabile zweidimensionale Struktur mit Seitenketten, die aus der Polypeptidkette herausragen. Dadurch können die Seitenketten mit anderen Molekülen interagieren. Dieser Vorgang, bei dem kleinere Einheiten miteinander verbunden werden, um ein längeres Polymer zu bilden, wird als Polymerisation bezeichnet. Wie werden Peptidbindungen gebildet? Die Reaktion der Verbindung zweier Aminosäuren ist eine Kondensationsreaktion. Dabei gehen ein Wasserstoff- und ein Sauerstoffmolekül aus der Carboxylgruppe der einen Aminosäure und ein Wasserstoffmolekül aus der Aminogruppe der anderen Aminosäure verloren. Dabei entsteht ein Wassermolekül (H2O), daher der Begriff Kondensationsreaktion.

2. Sekundärstruktur

Die Sekundärstruktur bildet sich, wenn Wasserstoffbrücken zwischen den Atomen im Rückgrat des Polypeptids entstehen (die Seitenketten sind dabei nicht berücksichtigt). Zwei häufige Muster, die durch wiederholte Faltung über Wasserstoffbrückenbindungen entstehen, sind die α-Helix und das β-Faltblatt.

Bei der α-Helix-Sekundärstruktur ist die Spule rechtshändig, und die Wasserstoffbrückenbindungen befinden sich zwischen jeder vierten Aminosäure. α-Keratin ist ein Beispiel für ein Protein, das aus α-Helices besteht. Dieses Protein ist in Haaren und Nägeln zu finden.

Die β-Faltblattstruktur ist die andere häufige Sekundärstruktur. Sie entsteht, wenn zwei Polypeptidketten nebeneinander liegen und sich Wasserstoffbrückenbindungen zwischen ihnen bilden. Es gibt zwei Arten von β-Faltblättern: das parallele β-Faltblatt und das antiparallele β-Faltblatt. Am Ende eines Polypeptids befindet sich entweder eine freie Carboxylgruppe oder eine freie Aminogruppe.

Bei einem parallelen β-Faltblatt verlaufen die beiden Polypeptidketten in die gleiche Richtung und haben an jedem Ende die gleiche Gruppe. In einem antiparallelen β-Faltblatt verlaufen die Polypeptide in unterschiedliche Richtungen. Abbildung 6 zeigt ein antiparalleles β-Faltblatt und eine α-Helix.

Eine weniger bekannte Sekundärstruktur ist das β-Fass. In diesem Fall verlaufen die Polypeptide antiparallel zueinander, haben sich aber auch zu einer Tonnenform mit Wasserstoffbrücken zwischen der ersten und der letzten Aminosäure gewunden (Abbildung 7).

Obwohl die Wasserstoffbrückenbindungen in den Aminosäuren schwach sind, verleiht die Kombination aller Wasserstoffbrückenbindungen der Struktur Stabilität, so dass sie ihre Form beibehält.

3. Tertiärstruktur

Die Tertiärstruktur des Polypeptids wird als die 3-dimensionale Struktur definiert. Das Protein beginnt mit der weiteren Faltung, die sich aus den Wechselwirkungen der Seitenketten (R-Gruppen) in der Primärsequenz ergibt. Dies geschieht über hydrophobe Bindungen, Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen, Disulfidbindungen und Van-der-Waals-Wechselwirkungen.

• Hydrophobe Bindungen – Seitenketten, die unpolar sind und die hydrophoben Gruppen zusammen. Sie verbleiben auf der Innenseite des Proteins und lassen hydrophile Seitenketten auf der Außenseite zurück, die mit Wasser in Kontakt sind.
• Wasserstoffbrückenbindungen – treten zwischen einem elektrisch negativen Atom und einem Wasserstoffatom auf, das bereits an ein elektrisch negatives Atom gebunden ist. Sie sind schwächer als kovalente Bindungen und ionische Bindungen, aber stärker als Van-der-Waals-Wechselwirkungen.
• Ionische Bindungen – ein positiv geladenes Ion bildet eine Bindung mit einem negativ geladenen Ion. Diese Bindungen sind im Inneren eines Proteins stärker, wo Wasser ausgeschlossen ist, da Wasser diese Bindungen dissoziieren kann.
• Van-der-Waals-Wechselwirkungen – dies bezieht sich auf elektrische Wechselwirkungen zwischen nahen Atomen oder Molekülen. Diese Wechselwirkungen sind schwach, aber wenn es in einem Protein eine Reihe dieser Wechselwirkungen gibt, kann dies zu seiner Stärke beitragen.
• Disulfidbindung – dies ist eine Art von kovalenter Bindung und ist auch die stärkste Bindung, die in Proteinen gefunden wird. Sie beinhaltet die Oxidation von 2 Cysteinresten, was zu einer kovalenten Schwefel-Schwefel-Bindung führt. Fast ein Drittel der synthetisierten Proteine von Eukaryonten enthalten Disulfidbindungen. Diese Bindungen verleihen dem Protein Stabilität. Abbildung 8 zeigt die verschiedenen Bindungen, die an der Tertiärstruktur eines Proteins beteiligt sind.

4. Quartäre Struktur

In der quaternären Struktur beginnen Ketten von Polypeptiden miteinander zu interagieren. Diese Proteinuntereinheiten binden sich über Wasserstoffbrücken und van-der-Waals-Wechselwirkungen aneinander. Ihre Anordnung ermöglicht die spezifische Funktionalität des fertigen Proteins. Veränderungen in der Konformation können sich nachteilig auf ihre biologische Wirkung auswirken. Hämoglobin ist ein Beispiel für ein Protein mit einer quaternären Struktur. Es besteht aus 4 Untereinheiten.

Es ist erwähnenswert, dass nicht alle Proteine eine quaternäre Struktur haben, viele Proteine haben nur eine tertiäre Struktur als Endkonformation.

Sind Polypeptide Proteine? In einigen Fällen wird das Wort Polypeptid austauschbar mit dem Wort Protein verwendet. Ein Protein kann jedoch aus mehr als einer Polypeptidkette bestehen, so dass die Verwendung des Begriffs Polypeptid für alle Proteine nicht immer korrekt ist.

Funktionen von Polypeptiden mit Beispielen

Polypeptide und die daraus entstehenden Proteine sind überall im Körper zu finden. Was ist die Funktion eines Polypeptids? Die Funktionen von Polypeptiden hängen vom Gehalt an Aminosäuren ab. Es gibt über 20 Aminosäuren, und die durchschnittliche Länge eines Polypeptids beträgt etwa 300 Aminosäuren. Diese Aminosäuren können in beliebiger Reihenfolge angeordnet werden. Dies ermöglicht eine enorme Anzahl möglicher Proteinvarianten. Allerdings haben nicht alle diese Proteine eine stabile 3D-Konformation. Die in Zellen vorkommenden Proteine sind nicht nur in ihrer Konformation stabil, sondern auch einzigartig.

Was sind Beispiele für Polypeptide? Zu den wichtigsten Beispielen für Proteine gehören Transporter, Enzyme, Hormone und Strukturträger.

Transporter

Es gibt Proteintransporter und Peptidtransporter. Peptidtransporter gehören zur Familie der Peptidtransporter (PTR). Ihre Aufgabe ist es, als Membranproteine in einer Zelle kleine Peptide (Di- oder Tri-Peptide) aufzunehmen. Es gibt 2 Haupttypen von Peptidtransportern, PEPT1 und PEPT2. PEPT1 ist in Darmzellen zu finden und unterstützt die Aufnahme von Di- und Tripeptiden. PEPT2 hingegen ist hauptsächlich in den Nierenzellen zu finden und unterstützt die Rückresorption von Di- und Tripeptiden.

Enzyme

Polypeptide bilden auch Enzyme. Enzyme initiieren (katalysieren) oder beschleunigen biochemische Reaktionen. Sie sind Biomoleküle, die sowohl bei der Synthese als auch beim Abbau von Molekülen helfen. Alle lebenden Organismen verwenden Enzyme, und sie sind für unser Überleben unerlässlich. Man geht davon aus, dass Enzyme etwa 4000 verschiedene biochemische Reaktionen im Leben katalysieren. Alle Enzyme werden mit der Endung -ase benannt. Es gibt 6 funktionelle Gruppen von Enzymen: Oxidoreduktasen, Transferasen, Hydrolasen, Lyasen, Isomerasen und Ligasen. Laktase zum Beispiel ist eine Hydrolase, die die Hydrolyse (Abbaureaktion mit Wasser) von Laktose (Milchzucker) in Galaktose- und Glukosemonomere bewirkt (Abbildung 10). Laktase kommt bei Menschen und Tieren vor und hat die Aufgabe, die Verdauung von Milch zu unterstützen. Sie kommt auch in einigen Mikroorganismen vor.

Hormone

Hormone können entweder auf Steroiden oder auf Peptiden basieren. Polypeptid- und Proteinhormone variieren in ihrer Größe, manche bestehen nur aus wenigen Aminosäuren, andere sind große Proteine. Sie werden in den Zellen im rauen endoplasmatischen Retikulum (RER) hergestellt und wandern dann zum Golgi-Apparat. Dort werden sie in Vesikeln untergebracht, bis sie zur Sekretion außerhalb der Zelle benötigt/stimuliert werden.

Insulin ist ein Beispiel für ein Proteinhormon. Es hat 51 Aminosäurereste und besteht aus zwei Polypeptidketten, die als Kette A und Kette B bezeichnet werden. Die Betazellen in der Bauchspeicheldrüse synthetisieren dieses Hormon. Insulin hilft dem Körper bei der Regulierung des Blutzuckerspiegels, indem es überschüssige Glukose aus dem Blut entfernt und für eine spätere Verwendung speichert (Abbildung 11).

Strukturelle Unterstützung

Schließlich geben Strukturproteine lebenden Organismen Form und Halt. Sie können zum Beispiel in einer Zellwand für Halt sorgen. Sie sind auch in Bindegewebe, Muskeln, Knochen und Knorpeln zu finden. Aktin ist ein Beispiel für ein Strukturprotein, das in Zellen vorkommt. Es ist das am häufigsten vorkommende Protein in eukaryontischen Zellen. In Muskelzellen tragen sie zur Muskelkontraktion bei. Sie bilden auch das Zytoskelett der Zellen und helfen ihnen, ihre Form zu behalten. Außerdem ist Aktin an der Zellteilung, der Zellsignalisierung und der Bewegung von Organellen beteiligt.

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