Ist das beta-gefaltete Blatt die molekulare Konformation, die die Bildung der schraubenförmigen Kutikula bestimmt?

Über 100 Sequenzen für Kutikularproteine sind jetzt verfügbar, aber es gab keine formellen Analysen darüber, wie diese Sequenzen zur schraubenförmigen Architektur der Kutikula oder zur Interaktion dieser Proteine mit Chitin beitragen könnten. Ein Schema zur Vorhersage der Sekundärstruktur (Hamodrakas, S.J., 1988. A protein secondary structure prediction scheme for the IBM PC and compatibles. CABIOS 4, 473-477), das sechs verschiedene Algorithmen zur Vorhersage von Alpha-Helix, Beta-Strängen und Beta-Turns/Schleifen/Spiralen kombiniert, wurde zur Vorhersage der Sekundärstruktur von Chorionproteinen verwendet, und seine Nützlichkeit wurde experimentell bestätigt (Hamodrakas, S.J., 1992. Molekulare Architektur schraubenförmiger proteinhaltiger Eierschalen. In: Case, S.T. (Ed.), Results and Problems in Cell Differentiation, Vol. 19, Berlin-Heidelberg, Springer Verlag, pp. 116-186 and references therein). Wir haben dasselbe Schema für acht kutikuläre Proteinsequenzen aus harten Kutikula und neunzehn aus weichen Kutikula verwendet. Die Sekundärstrukturvorhersagen beschränkten sich auf eine konservierte 68-Aminosäuren-Region, die mit einem Übergewicht an hydrophilen Resten beginnt und mit einer 33-Aminosäuren-Konsensusregion endet, die zuerst von Rebers und Riddiford identifiziert wurde (Rebers, J.F., Riddiford, L.M., 1988. Structure and expression of a Manduca sexta larval cuticle gene homologous to Drosophila cuticle genes. J. Mol. Biol. 203, 411-423). Beide Klassen von Sequenzen zeigten ein Übergewicht an Beta-Faltblatt, mit vier verschiedenen Strängen in den Proteinen von „harten“ Kutikula und drei von „weichen“. In beiden Fällen befanden sich Tyrosin und Phenylalanin auf einer Seite des Blattes, eine optimale Position für die Interaktion mit Chitin. Wir vermuten, dass dieses Beta-Blatt die Bildung der schraubenförmigen Kutikula bestimmt.