Elastische Fasern (oder gelbe Fasern) sind ein wesentlicher Bestandteil der extrazellulären Matrix, die aus Proteinbündeln (Elastin) besteht, die von einer Reihe verschiedener Zelltypen wie Fibroblasten, Endothel-, glatten Muskel- und Atemwegsepithelzellen gebildet werden. Diese Fasern sind in der Lage, sich um ein Vielfaches ihrer Länge zu dehnen und ohne Energieverlust wieder in ihre ursprüngliche Länge zurückzuschnappen, wenn sie entspannt werden. Zu den elastischen Fasern gehören Elastin, Elaunin und Oxytalan.
Anatomische Terminologie
Elastisches Gewebe wird als „Bindegewebe im eigentlichen Sinne“ klassifiziert.
Elastische Fasern werden durch Elastogenese gebildet, einen hochkomplexen Prozess, an dem mehrere Schlüsselproteine beteiligt sind, darunter Fibulin-4, Fibulin-5, das latente transformierende Wachstumsfaktor-β-Bindungsprotein 4 und das Mikrofibrillen-assoziierte Protein 4. Bei diesem Prozess wird Tropoelastin, der lösliche monomere Vorläufer der elastischen Fasern, von elastogenen Zellen produziert und an die Zelloberfläche chaperoniert. Nach der Ausscheidung aus der Zelle assoziiert sich Tropoelastin durch Koazervierung selbst zu Partikeln von etwa 200 nm, einem entropisch angetriebenen Prozess, bei dem es zu Wechselwirkungen zwischen den hydrophoben Domänen von Tropoelastin kommt, die durch Glykosaminoglykane, Heparan und andere Moleküle vermittelt werden. Diese Partikel verschmelzen dann zu 1 bis 2 Mikrometer großen Kügelchen, die weiter wachsen, während sie sich von der Zelloberfläche nach unten bewegen, bevor sie auf mikrofibrillären Fibrillin-Gerüsten abgelagert werden.
Nach der Ablagerung auf den Mikrofibrillen wird Tropoelastin durch weitreichende Vernetzung durch Mitglieder der Lysyloxidase und der Lysyloxidase-ähnlichen Familie der kupferabhängigen Aminoxidasen zu amorphem Elastin insolubilisiert, einem hochbelastbaren, unlöslichen Polymer, das über die menschliche Lebensspanne hinweg metabolisch stabil ist. Diese beiden Enzymfamilien reagieren mit den zahlreichen Lysinresten im Tropoelastin, um durch oxidative Desaminierung reaktive Aldehyde und Allysine zu bilden.
Diese reaktiven Aldehyde und Allysine können mit anderen Lysin- und Allysinresten reagieren, um Desmosin, Isodesmosin und eine Reihe anderer polyfunktioneller Querverbindungen zu bilden, die die umgebenden Tropoelastinmoleküle zu einer stark vernetzten Elastinmatrix verbinden. Durch diesen Prozess entsteht eine Vielzahl intramolekularer und intermolekularer Vernetzungen. Diese einzigartigen Vernetzungen sind für die Haltbarkeit und Beständigkeit des Elastins verantwortlich. Die Aufrechterhaltung des vernetzten Elastins erfolgt durch eine Reihe von Proteinen, darunter das Lysyloxidase-ähnliche 1-Protein.
Reife elastische Fasern bestehen aus einem amorphen Elastinkern, der von Glykosaminoglykanen, Heparansulfat und einer Reihe anderer Proteine wie Mikrofibrillen-assoziierten Glykoproteinen, Fibrillin, Fibullin und dem Elastinrezeptor umgeben ist.