IkosaedrischBearbeiten
Die ikosaedrische Struktur ist bei Viren sehr häufig. Das Ikosaeder besteht aus 20 dreieckigen Flächen, die durch 12 fünffache Scheitelpunkte begrenzt sind, und besteht aus 60 asymmetrischen Einheiten. Ein ikosaedrisches Virus besteht also aus 60N Proteinuntereinheiten. Die Anzahl und Anordnung der Kapsomere in einem ikosaedrischen Kapsid lässt sich anhand des von Donald Caspar und Aaron Klug vorgeschlagenen „Quasi-Äquivalenzprinzips“ klassifizieren. Wie die Goldberg-Polyeder kann eine ikosaedrische Struktur als aus Pentameren und Hexameren aufgebaut betrachtet werden. Die Strukturen können durch zwei ganze Zahlen h und k indexiert werden, wobei h ≥ 1 {\displaystyle h\geq 1}
und k ≥ 0 {\displaystyle k\geq 0}
; die Struktur kann man sich so vorstellen, dass man h Schritte vom Rand eines Pentamers aus macht, sich um 60 Grad gegen den Uhrzeigersinn dreht und dann k Schritte macht, um zum nächsten Pentamer zu gelangen. Die Triangulationszahl T für das Kapsid ist definiert als: T = h 2 + h ⋅ k + k 2 {\displaystyle T=h^{2}+h\cdot k+k^{2}}
In diesem Schema enthalten ikosaedrische Kapside 12 Pentamere plus 10(T – 1) Hexamere. Die T-Zahl ist repräsentativ für die Größe und Komplexität der Kapside. Geometrische Beispiele für viele Werte von h, k und T finden Sie unter List of geodesic polyhedra and Goldberg polyhedra.
Es gibt viele Ausnahmen von dieser Regel: Zum Beispiel haben die Polyomaviren und Papillomaviren Pentamere anstelle von Hexameren in hexavalenten Positionen auf einem Quasi-T=7-Gitter. Mitglieder der Linie der doppelsträngigen RNA-Viren, einschließlich Reovirus, Rotavirus und Bakteriophage φ6, haben Kapside, die aus 120 Kopien des Kapsidproteins bestehen, was einem „T=2“-Kapsid oder wohl einem T=1-Kapsid mit einem Dimer in der asymmetrischen Einheit entspricht. In ähnlicher Weise haben viele kleine Viren ein Pseudo-T=3 (oder P=3) Kapsid, das nach einem T=3-Gitter organisiert ist, aber mit unterschiedlichen Polypeptiden, die die drei quasi-äquivalenten Positionen besetzen
T-Zahlen können auf unterschiedliche Weise dargestellt werden, T = 1 kann beispielsweise nur als Ikosaeder oder Dodekaeder dargestellt werden, und je nach Art der Quasi-Symmetrie kann T = 3 als abgestumpftes Dodekaeder, Ikosidodekaeder oder abgestumpftes Ikosaeder und ihre jeweiligen Duale als Triakis-Ikosaeder, rhombisches Triakontaeder oder Pentakis-Dodekaeder dargestellt werden.
ProlateEdit
Ein längliches Ikosaeder ist eine übliche Form für die Köpfe von Bakteriophagen. Eine solche Struktur besteht aus einem Zylinder mit einer Kappe an beiden Enden. Der Zylinder besteht aus 10 länglichen dreieckigen Flächen. Die Q-Zahl (oder Tmid), die eine beliebige positive ganze Zahl sein kann, gibt die Anzahl der Dreiecke an, die aus asymmetrischen Untereinheiten bestehen, aus denen die 10 Dreiecke des Zylinders bestehen. Die Kappen werden durch die T- (oder Tend-) Zahl klassifiziert.
Das Bakterium E. coli ist der Wirt für den Bakteriophagen T4, der eine prolate Kopfstruktur hat. Das von dem Bakteriophagen kodierte gp31-Protein scheint funktionell homolog zu dem E. coli Chaparon-Protein GroES zu sein und kann dieses beim Zusammenbau der Bakteriophagen-T4-Virionen während der Infektion ersetzen. Wie GroES bildet gp31 einen stabilen Komplex mit dem Chaperonin GroEL, das für die Faltung und den Zusammenbau des Bakteriophagen T4-Hauptkapsidproteins gp23 in vivo absolut notwendig ist.
HelicalEdit
Viele stäbchenförmige und filamentöse Pflanzenviren haben Kapside mit helikaler Symmetrie. Die helikale Struktur kann als eine Reihe von n 1-D-Molekülhelixen beschrieben werden, die durch eine n-fache axiale Symmetrie verbunden sind. Die helikale Umwandlung wird in zwei Kategorien eingeteilt: eindimensionale und zweidimensionale helikale Systeme. Die Erstellung einer vollständigen Helixstruktur beruht auf einer Reihe von Translations- und Rotationsmatrizen, die in der Proteindatenbank kodiert sind. Die Helixsymmetrie ist durch die Formel P = μ x ρ gegeben, wobei μ die Anzahl der Struktureinheiten pro Windung der Helix, ρ die axiale Steigung pro Einheit und P die Steigung der Helix ist. Die Struktur wird als offen bezeichnet, da jedes beliebige Volumen durch Veränderung der Länge der Helix eingeschlossen werden kann. Das bekannteste helikale Virus ist das Tabakmosaikvirus. Das Virus ist ein einzelnes Molekül aus (+)-Strang-RNA. Jedes Hüllprotein auf der Innenseite der Helix bindet drei Nukleotide des RNA-Genoms. Influenza-A-Viren unterscheiden sich dadurch, dass sie mehrere Ribonukleoproteine enthalten, wobei das virale NP-Protein die RNA in einer Helixstruktur organisiert. Auch die Größe ist unterschiedlich; das Tabakmosaikvirus hat 16,33 Proteinuntereinheiten pro Helixwindung, während das Influenza-A-Virus eine Schwanzschleife mit 28 Aminosäuren aufweist.