É a folha pregueada beta a conformação molecular que dita a formação da cutícula helicoidal?

Mais de 100 sequências para proteínas cuticulares estão agora disponíveis, mas não houve análises formais de como estas sequências podem contribuir para a arquitectura helicoidal da cutícula ou para a interacção destas proteínas com a quitina. Um esquema de previsão de estrutura secundária (Hamodrakas, S.J., 1988. Um esquema de predição de estrutura secundária de proteínas para o IBM PC e compatíveis. CABIOS 4, 473-477) que combina seis algoritmos diferentes de previsão da hélice alfa, beta-tensão e beta-volta/rota/coil tem sido utilizado para prever a estrutura secundária das proteínas de cíton e a confirmação experimental estabeleceu a sua utilidade (Hamodrakas, S.J., 1992. Arquitectura molecular de cascas de ovos proteináceas helicoidais. In: Case, S.T. (Ed.), Results and Problems in Cell Differentiation, Vol. 19, Berlin-Heidelberg, Springer Verlag, pp. 116-186 e respectivas referências). Utilizámos este mesmo esquema com oito sequências de proteínas cuticulares associadas a cutículas duras e dezanove a partir de cutículas moles. As previsões de estrutura secundária foram restritas a uma região conservada de 68 aminoácidos que começa com uma preponderância de resíduos hidrofílicos e termina com uma região de consenso de 33 aminoácidos, identificada pela primeira vez por Rebers e Riddiford (Rebers, J.F., Riddiford, L.M., 1988. Estrutura e expressão de um gene da cutícula larvar Manduca sexta homólogo aos genes da cutícula Drosophila. J. Mol. Biol. 203, 411-423). Ambas as classes de sequências mostraram uma preponderância de folha pregueada beta, com quatro filamentos distintos nas proteínas da cutícula “dura” e três da “mole”. Em ambos os casos, tirosina e fenilalanina foram encontradas em uma face dentro de uma folha, um local ideal para interação com a quitina. Propomos que esta folha beta dita a formação de uma cutícula helicoidal.