Je beta-pleated sheet molekulární konformací, která určuje tvorbu helikoidní kutikuly?

V současné době je k dispozici více než 100 sekvencí kutikulárních proteinů, ale nebyly provedeny žádné formální analýzy toho, jak tyto sekvence mohou přispívat k helikoidní architektuře kutikuly nebo k interakci těchto proteinů s chitinem. Schéma predikce sekundární struktury (Hamodrakas, S.J., 1988. A protein secondary structure prediction scheme for the IBM PC and compatibles. CABIOS 4, 473-477), které kombinuje šest různých algoritmů předpovídajících alfa-helix, beta-strands a beta-turn/loops/coil, bylo použito k předpovědi sekundární struktury choriových proteinů a experimentální potvrzení prokázalo jeho užitečnost (Hamodrakas, S.J., 1992. Molekulární architektura helikoidních proteinů vaječných skořápek. In: Zprávy o vývoji choriových klků: Case, S.T. (Ed.), Results and Problems in Cell Differentiation, Vol. 19, Berlin-Heidelberg, Springer Verlag, str. 116-186 a odkazy tamtéž). Stejné schéma jsme použili u osmi sekvencí kutikulárních proteinů spojených s tvrdou kutikulou a devatenácti z měkké kutikuly. Předpovědi sekundární struktury byly omezeny na konzervovanou oblast 68 aminokyselin, která začíná převahou hydrofilních zbytků a končí konsenzuální oblastí 33 aminokyselin, kterou poprvé identifikovali Rebers a Riddiford (Rebers, J.F., Riddiford, L.M., 1988. Structure and expression of a Manduca sexta larval cuticle gene homologous to Drosophila cuticle genes. J. Mol. Biol. 203, 411-423). Obě třídy sekvencí vykazovaly převahu beta-skládaného listu, se čtyřmi odlišnými vlákny v proteinech z „tvrdé“ kutikuly a třemi z „měkké“. V obou případech se tyrosin a fenylalanin nacházely na jedné straně v rámci listu, což je optimální místo pro interakci s chitinem. Navrhujeme, aby tento beta-list diktoval tvorbu helikoidní kutikuly.